Tretinė baltymo struktūra ir gebėjimas veikti

Baltymas nėra kieta konstrukcija - polipeptidinės grandinės sąranga yra judri. Vidinės globulės sritys šiek tiek juda viena kitos atžvilgiu keičiantis aplinkos sąlygoms. O paviršinės dalys yra dar judresnės. Tad tretinė struktūra gali keistis, ir būtent todėl baltymai gali atlikti daug savo funkcijų.
Fermentas1 - tai reakciją greitinantis baltymas (baltyminis katalizatorius). Reakcijos greitis gali padidėti iki kartų. Substratas2 - molekulė, kurią fermentas paverčia kita molekule, produktu3.
.
Šis procesas vyksta savaime. Tačiau žmogaus organizme šią reakciją katalizuoja fermentas karboanhidrazė. Tai labai efektyvus fermentas, nes kiekviena karboanhidrazės molekulė per sekundę sudaro 105 anglies rūgšties molekulių. Todėl kraujyje turinčiame karboanhidrazės, ši reakcija 107 kartų spartesnė, nei paprastame vandenyje.
Fermento molekulės globulė turi ypatingą įdubimą, vadinamą aktyvumo centru. Šio įdubimo sieneles sudaro tik kelios amino rūgštys (nuo 3 iki 12). Nors tretinėje struktūroje šios AR liekanos būna greta, ištiesus polipeptidinę grandinę jos gali būti labai toli viena nuo kitos. Aktyvumo centro įdubimas ir aktyviųjų amino rūgščių išsidėstymas toksai, kad į aktyvumo centrą telpa tik vienos ar kelių panašių medžiagų molekulės. Substrato molekulė telpa į aktyvumo centrą kaip raktas į rakto skylutę. Aktyvumo centras turi tam tikrą trimatę sandarą ir panašus į substratą elektros krūvių išsidėstymu, hidrofiliškumu ar hidrofobiškumu. Jei tam tikra substrato dalis turi neigiamą krūvį, tai atitinkamoje aktyvumo centro dalyje bus teigiamas krūvis. Būtent todėl fermentai būna specifiniai (selektyvūs, išrankūs) - jų aktyvumo centrai jungiasi tik su tam tikromis molekulėmis, kurių forma atitinka aktyvumo centro struktūrą. Vieni fermentai yra labai išrankūs - jų aktyvumo centrai jungiasi tik su vienintelės medžiagos molekulėmis, o kiti fermentai mažiau išrankūs - jie jungiasi su kelių medžiagų molekulėmis, kurių formos panašios. Aktyvumo centro amino rūgščių šoninės grupės su substrato molekule paprastai jungiasi ne kovalentinėmis jungtimis, o silpnesnėmis - vandenilinėmis, joninėmis, hidrofobinėmis.
Fermento aktyvumo centras susijungia su tinkama substrato molekule. Tuomet fermento molekulės sąranga truputį keičiasi, o keisdamasi ji per "darbines" aktyvumo centro amino...

Daugiau informacijos...

★ Klientai rekomenduoja

Šį rašto darbą rekomenduoja mūsų klientai. Ką tai reiškia?

Mūsų svetainėje pateikiama dešimtys tūkstančių skirtingų rašto darbų, kuriuos įkėlė daugybė moksleivių ir studentų su skirtingais gabumais. Būtent šis rašto darbas yra patikrintas specialistų ir rekomenduojamas kitų klientų, kurie po atsisiuntimo įvertino šį mokslo darbą teigiamai. Todėl galite būti tikri, kad šis pasirinkimas geriausias!