Konspektai

Baltymų biosintezė

9.6   (3 atsiliepimai)
Baltymų biosintezė 1 puslapis
Baltymų biosintezė 2 puslapis
Baltymų biosintezė 3 puslapis
Baltymų biosintezė 4 puslapis
Baltymų biosintezė 5 puslapis
Baltymų biosintezė 6 puslapis
www.nemoku.lt
www.nemoku.lt
Aukščiau pateiktos peržiūros nuotraukos yra sumažintos kokybės. Norėdami matyti visą darbą, spustelkite peržiūrėti darbą.
Ištrauka

• aminoacil-tRNR-sintetazėms
I etapas. AR AKTYVINIMAS
Šis etapas vyksta citoplazmoje 2 stadijomis, kiekviena AR jungiasi kovalentine jungtimi prie tRNR. Susijungimui reikia ATP energijos, katalizuoja aminoacil-tRNR-sintetazė (ARS-azė).
ARS-azė:
1. specifinė kiekvienai AR ir 1 ar kelioms tRNR;
2. katalizuoja AR aktyvumą ir jų prijungimą prie tRNR;
3. turi 3 prijungimo centrus: AR, tRNR ir ATP.
4. jų aktyvumui būtini Mg2+;
5. jautri struktūriniams AR analogams, veikianties kaip AR aktyvinimo inhibitoriai.
1.stadija
AR + ATP → aminoaciladenilatas (aktyvi AR) (išsiskiria 2 fosforo molekulės)
2.stadija:
Veikiant fermentui ARS-azei:
aminoaciladenilatas + tRNR ↔ aminoacil-tRNR + adenilatas.
tRNR funkcijos:
• perneša AR į ribosomą
• veikia kaip adaptorius, nes įstato AR į peptidinį centrą.
II etapas. INICIACIJA
Ribosomos- tai makromolekuliniai kompleksai, ant kurių vyksta polipeptido sintezė.
Ribosomas sudaro:
1) rRNR (kaip karkasas, prie kurio jungiasi balt.)
2) baltymai (globuliniai, citoplazminės kilmės)
Ribosomas sudaro 2 nesimetriški subvienetai, kurie prokariotuose ir eukariotuose skiriasi dydžiu ir sedimentacijos konstantomis. Prokariotų – 70S (atsiskyrus subvienetams – 50S ir 30S), eukariotų – 80S (atsiskyrus – 60S ir 40S). Subvienetam susiglaudus, susidaro plyšys, į kurį patenka mRNR, bet nepatenka nukleazės. Subvienetų atsiskyrimas įvyksta, kai prasideda naujos polipeptidinės grandinės sintezė.
Baltymo sintezę pradeda tam tikra AR, prie kurios karboksigrupės jungiasi antroji AR ir tokiu būdu ilgėja polipeptidinė grandinė. Visa baltymų sintezė prasideda iniciacijos kodonu AUG(5‘), specifiniu N- galo AR- metioninui. Metioninas yra formilinamas, į ribosomas jį neša N-formilmetionil-tRNRfMet ( fMet-tRNRfMet).
Iš pradžių, katalizuojant Met-tRNR sintetazei:
• Metioninas + tRNRfMet + ATP → Met-tRNRfMet + AMP + PPi
Toliau transformilazė perneša formilo grupę ir prijungia prie Met aminogrupės:
• N10-formil-THFR + Met-tRNRfMet → THFR + fMet- tRNRfMet
Bakterijų polipeptido sintezės iniciaciją vykdo iniciacijos kompleksas, kurį sudaro:
• 30S ribosomos subvienetas,
• mRNR, koduojanti polipeptido AR seką,
• iniciacijos fMet- tRNRfMet
• 3 baltymai - iniciacijos faktoriai(IF-1,IF-2,IF-3),
• GTP,
• 50S ribosomos subvienetas
• Mg2+.
1.stadija
◦ Prie 30S subvnt. jungiasi IF-1 (neleidžiantis susijungti 30S ir 50S) ir IF-3 (neleidžiantis A centre prisijungti tRNR).
◦ Prie 30S jungiasi mRNR, kuri 5‘ gale, prieš iniciacijos kodoną (5‘)AUG, turi signalinę Šeino-Delgarno seką, padedančią (5‘)AUG užimti...

Daugiau informacijos...

Šį darbą sudaro 1451 žodžiai, tikrai rasi tai, ko ieškai!

★ Klientai rekomenduoja


Šį rašto darbą rekomenduoja mūsų klientai. Ką tai reiškia?

Mūsų svetainėje pateikiama dešimtys tūkstančių skirtingų rašto darbų, kuriuos įkėlė daugybė moksleivių ir studentų su skirtingais gabumais. Būtent šis rašto darbas yra patikrintas specialistų ir rekomenduojamas kitų klientų, kurie po atsisiuntimo įvertino šį mokslo darbą teigiamai. Todėl galite būti tikri, kad šis pasirinkimas geriausias!

Detali informacija
Darbo tipas
Lygis
Universitetinis
Failo tipas
Word failas (.doc)
Apimtis
6 psl., (1451 ž.)
Darbo duomenys
  • Cheminių junginių konspektas
  • 6 psl., (1451 ž.)
  • Word failas 77 KB
  • Lygis: Universitetinis
www.nemoku.lt Atsisiųsti šį konspektą
Privalumai
Pakeitimo garantija Darbo pakeitimo garantija

Atsisiuntei rašto darbą ir neradai jame reikalingos informacijos? Pakeisime jį kitu nemokamai.

Sutaupyk 25% pirkdamas daugiau Gauk 25% nuolaidą

Pirkdamas daugiau nei vieną darbą, nuo sekančių darbų gausi 25% nuolaidą.

Greitas aptarnavimas Greitas aptarnavimas

Išsirink norimus rašto darbus ir gauk juos akimirksniu po sėkmingo apmokėjimo!

Atsiliepimai
www.nemoku.lt
Dainius Studentas
Naudojuosi nuo pirmo kurso ir visad randu tai, ko reikia. O ypač smagu, kad įdėjęs darbą gaunu bet kurį nemokamai. Geras puslapis.
www.nemoku.lt
Aurimas Studentas
Puiki svetainė, refleksija pilnai pateisino visus lūkesčius.
www.nemoku.lt
Greta Moksleivė
Pirkau rašto darbą, viskas gerai.
www.nemoku.lt
Skaistė Studentė
Užmačiau šią svetainę kursiokės kompiuteryje. :D Ką galiu pasakyti, iš kitur ir nebesisiunčiu, kai čia yra viskas ko reikia.
Palaukite! Šį darbą galite atsisiųsti visiškai NEMOKAMAI! Įkelkite bet kokį savo turimą mokslo darbą ir už kiekvieną įkeltą darbą būsite apdovanoti - gausite dovanų kodus, skirtus nemokamai parsisiųsti jums reikalingus rašto darbus.
Vilkti dokumentus čia:

.doc, .docx, .pdf, .ppt, .pptx, .odt