Biochemijos konspektas 2 kurso farmacininkams (antra dalis)

1.Biologinių membranų apibūdinimas ir svarbiausios f-jos. Svarbiausi struktūros bruožai. Plazminė membrana gaubia lastelę ir atskiria jos vidinę terpę nuo išorinės bei lastelę nuo lastelės. Plazminės membranos apgaubta erdvė, kurioje sutelkti organoidai (išskyrus branduolį) yra citoplazma. Eukariotinėse ląstelėse yra ir vidinių membranų – Goldžio kompl., ET, mitochondrijos, lizosomos,branduolio membrana. Membranų f-jos: 1. Atrankiai laidžios, nes turi specifines pernašos sistemas ir kanalus. 2. Dalyvauja perduodant signalą. Jose yra specifinių receptorių, kurie jautrūs signalo sukeltiems pokyčiams. 3. Dalyvauja sudarant tarpląstelinius ryšius arba ryšius tarp ląstelių ir viršląstelinio matrikso. Būtinos, kaupiant ląstelės energiją. Mitochondrijų vidinėje membranoje vyksta oksidacinio fosforilinimo procesai, kurie eukariotinėms lastelėms teikia didžiąją ATP dalį. Chloroplasto vidinėje membranoje saulės energija verčiama į ATP. Svarbiausi membranų struktūros bruožai: 1. Biologinės membranos yra elastingos ir labai plonos. 2. Lipidai ir baltymai yra svarbiausi membranų komponentai. Yra ir angliavandenių, kurie sujungti su lipidais ir baltymais. 3. Membranų lipidai- mažos molekulės, kuriose yra hidrofobinė ir hidrofilinė sritys. Lipiduose tirpūs junginiai lengvai prasiskverbia pro membraną 4. Membrananoje esantys baltymai yra siurbliai, kanalai, receptoriai ir fermentai. 5. Membranos yra asimetrinės. Vidinis jų paviršius visada skiriasi nuo išorinio. 6. Membranos yra skystos. 2. Biologiniu membranų struktūra. Skystamozaikinis membranų modelis. Jų lipidai ir baltymai. Lipidai sudaro apie 50% membranų masės, kurios likusią dalį sudaro baltymai. Svarbiausi membranų lipidai: fosfolipidai, sfingomielinas, glikolipidai, cholesterolis. Beveik visi membranų lipidai—amfipatinės molekulės(viena dalis yra hidrofobinė,o antra—hidrofilinė). Dėl to fosfolipidai ir glikolipidai vandeniniuose tirpaluose sudaro dvisluoksnį. Kai vanduo iš visų pusių supa šių lipidų molekules, jos jungiasi taip, kad polinės galvutės būtų atsuktos į vandens pusę, o hidrofobinės uodegelės paslėptos dvisluoksnio viduje. Lipidų dvisluoksniai galais susijungia, todėl jų hidrofobinės sritys nesiliečia su H2O. Vien iš fosfolipidų sudarytos membranos vadinamos elementariosiomis. Fosfolipidai yra skystos, aliejingos m-gos, todėl elementariosios membranos taip pat skystos. Jos negali atlikti biologinių f-jų, nes jose nėra kitų lipidų ir baltymų. Nuo lipidų hidrofilinės dalies priklauso lastelių atpažinimo procesai. Šiuo požiūriu labai svarbūs glikolipidai. Glikolipidų f-jos: 1. Apsauginė. (Apsaugo nuo hidrolizinių fermentų ir pH pokyčio); 2. Būtini perduodant nervinį impulsą. Jie dalyvauja ląstelinio atpažinimo procesuose. Membranų baltymai lemia jų specifines f-jas. Baltymų molekulės yra daug didesnės negu lipidų, todėl lipidų molekulių yra daugiau negu baltymų. Baltymus galima dvejopai įterpti į membraną: 1. Baltymas perveria membraną taip, kad jo galai kyšo iš fosfolipidų dvisluoksnio, o vidurinė dalis yra jame paslėpta. Tokių baltymų vidurinė dalis yra hidrofobiška ir sudaro silpnas sąveikas su fosfolipidų hidrofobinėmis uodegėlėmis. Šie membranų baltymai – integraliniai. Jie gali perverti membraną vieną arba kelis kartus. 2. Baltymas prisitvirtina prie vieno is membranos paviršių arba tik iš dalies pasineria į fosfolipidų dvisluoksnį. Tokie baltymai – periferiniai. Periferinis baltymas yra prisitvirtinęs prie membranų paviršiaus paprastai yra hidrofilinis. Dauguma plazminės membranos baltymų yra glikoproteinai. Glikolipidų ir glikoproteinų kiekis yra toks didelis, kad angliavandeniai sudaro net apvalkala, gaubiantį lastelę—glikokaliksą. Skystamozaikinis membranų modelis: toks, kur membrana yra skysta lipidų ir baltymų mozaika. Esminiai teiginiai: 1. Glikolipidų ir fosfolipidų molekulės sudaro dvisluoksnį, kuris yra baltymų tirpiklis ir nelaidus hidrofobinėms m-goms bei jonams. 2. Tam tikri lipidai yra būtini membranos baltymų aktyvumui. 3. Lipidai gali judėti tik membranos plokštumoje, bet negali iš išorinės pusės pereiti į vidinę ir atvirkščiai. Remiantis šiuo modeliu, visos biologinės membranos yra asimetrinės (t.y. ju išorinio sluoksnio lipidų ir baltymų sudėtis skiriasi nuo vidinio). 3.Pasyvioji ir palengvintoji pernaša pro membranas. Baltymai nešikliai. Jonų kanalai. Pernaša, kuriai energijos nereikia – pasyvioji, o kuriai reikia – aktyvioji. Pasyviosios pernašos metu tam tikros molekulės skverbiasi pro plazminę membraną pagal koncentracijos gradientą. Mažos polinės molekulės, dujos ir lipofilinės molekulės tiesiog prasiskverbia pro memberanų lipidų sluoksnį. Toks pernašos būdas—difuzija. Tai lėtas procesas, kurio greitis, esant pastoviai temp. priklauso nuo pernešamo junginio koncentracijos gradiento. Juo koncentracijų skirtumas lastelės išorėje ir viduje didesnis, juo difuzija greitesnė. Palengvintoji pernaša vyksta taip pat pagal pernešamo junginio konc. gradientą, tačiau tarpininkaujant tam tikriems membranoje esantiems baltymams. Tokiu būdu iš kraujo audinių ląstelės patenka monosacharidai (gliukozė, fruktozė) ir aminorugštys. Yra du pernašos tipai: baltymai nešikliai ir kanalo baltymai. Nešikliai— integraliniai membranos baltymai, kurių erdvinė struktūra prisijungus pernešamajam junginiui kinta taip, kad junginys pernešamas pro membraną ir išskiriamas į citoplazma. Jonų kanalai: kanalų baltymai sudaro hidrofilinę porą, pro kurią į ląstelę arba iš jos patenka hidrofiliniai junginiai ir jonai. Kanalo baltymai-tai ilgos grandinės polipeptidai, kurie daug kartų perveria membraną. Aptinkama kanalų, atrankiai laidžių tam tikriems jonams. Šie kanalai vadinami jonų kanalais. Pro specifinius jonų kanalus Na, K, Ca ir Cl patenka į ląstele. Skirtingai negu nešikliai, kanalai laidūs jonams tik pagal konc. gradientą., tačiau kanalų laidumas yra reguliuojamas. Jie kaip ir vartai yra uždaromi ir atidaromi. Yra skiriamos šios jonų kanalų šeimos: a) elektrinių potencialų reguliuojami kanalai; b) mechaniškai reguliuojami kanalai; c) ligandais reguliuojami kanalai. 4. Aktyvioji pernaša pro membraną: Na-K siurblys. Širdį veikiančių glikozidų veikimo mechanizmas. Pro lastelių membraną junginiai ir jonai gali būti pernešami ir prieš konc. gradientą t.y. iš aplinkos, kur tam tikro junginio koncentracija mažesnė, į didesnę. Tokiai pernašai reikia baltymų nešiklių ir energijos, kurios šaltinis gali būti ATP arba jonų gradientai. Baltymo nešiklio molekulėje yra bent vienas pernešamą junginį prijungiantis centras. Pernašos greitis didžiausias, kai visi membranos nešiklių centrai yra prijungę tam tikrą junginį ar joną. Aktyvioji pernaša gali vykti 3 būdais: a) kai nešiklis pro membraną perneša tik vieną junginį arba joną, t.y. vienkryptė pernaša; b) kai nešiklis maino viduląstelinį junginį arba joną į išorinį junginį ar joną—priešinė pernaša; c) kai nešiklis perneša junginį ar joną kartu su kitu jonu arba junginiu—konjuguota pernaša; Tie aktyviojoje pernašoje dalyvaujantys nešikliai, kurie kaip energijos šaltinį naudoja ATP, vadinami siurbliais. Na-K siurblys: Jis maino viduląstelinius Na jonus į išorinius K jonus, t.y. vyksta priešine pernaša. Na-K siurblys dar vadinamas Na-K-ATPaze, nes kiekvienos pernašos ciklui jis skaido ATP. Jis sudarytas iš didžiojo ir mažojo subvienetų. Didžiajame subvienete yra ir jonus prijungiantys centrai, ir ATP hidrolizės centras. Mažasis subvienetas - glikoproteinas, sutelktas išorinėje membranos pusėje. Jonų pernašos aktas prasideda, kai viduląsteliniai Na jonai prisijungia prie tam tikro centro, esančio didžiajame subvienete. Po to ATP molekulė prijungiama prie vidinėje baltymo dalyje esančio ATP hidrolizės centro. Įvyksta šio centro fosforilinimas ir atskyla ATP. Po fosforilinimo Na-K siurblio erdvinė struktūra pakinta taip, kad Na jonai išskiriami į išorę ir mainais prijungiami K jonai. Prijungus K jonus, atskyla fosforilo grupė, todėl siurblio erdvinė struktūra vėl pakinta, o K jonai išskiriami į citoplazmą. Na-K siurblys išstumia 3 vienkrūvius Na jonus iš ląstelės ir įtraukia 2 K vienkrūvius jonus, todėl plazminės membranos vidus įgauna sąlygiškai negiamą krūvį, o jos išorė - teigiamą. Taigi Na-K siurblys yra elektrogeninis. Siurblys labia svarbus reguliuojant ląstelės turinį, nes jis palaiko osmosinį slėgį. Širdį veikiančių glikozidų veikimo mechanizmas: kai kurie augalų glikozidai, širdį veikiantys glikozidai, inhibuoja Na-K siurblį miokardo ląstelių plaziminėj membranoj. Šie glikozidai inhibuoja Na-K siurblio defosforilinimą, todėl sutrikdo Na ir K mainus. Na gradientas sumažėja ir negali citoplazmoje palaikyti mažos Ca konc, kurią sukurią Ca-ATPazė ir Na-Ca nešiklis. Ca patenka į miokardo ląstelių citoplazmą ir didina širdies raumens susitraukimo jėgą. Širdį veikiantys glikozidai vartojami širdies nepakankamumui ir kitoms širdies ligoms gydyti. 5.Aktyvioji pernaša pro membranas: Ca siurblys , Ca-Na nešiklis. Pirminė, antrinė ir tretinė aktyvioji pernaša. Kaip ir Na-K siurblys, Ca siurblys sudaro apie 10 membraną kertančių kilpų, tam tikra jo dalis Ca pernašos metu yra fosforilinama ir defosforilinama. Na-Ca priešinė pernaša: ląstelėse yra nemažai jonų pernašos sistemų, naudojančių Na elektrocheminio gradiento energiją. Viena iš jų maino viduląstelinius Ca jonus į neląsteliniame skystyje esančius Na jonus. Tai yra Na-Ca nešiklis, kuris įtraukia 3 Na jonus mainais į kiekvieną išstumiamą Ca joną. Na gradientą atkuria Na-K siurblys, panaudodamas ATP energiją. Na-Ca nešiklio giminingumas Ca jonams mažesnis negu Ca-ATPazės, bet jo pajėgumas pašalinti citoplazmoje esančius Ca jonus yra didesnis. Atsižvelgiant į tai, kuriam pernašos etapui sunaudojama energija, aktyvioji pernaša gali buti pirminė, antrinė ir tretinė. Pirminės aktyviosios pernašos metu energija panaudojama tam tikro junginio arba jono pernašai, pvz. Na-Ca priešinė pernaša tarpininkaujant Na-K siurbliui. Antrinės aktyvios pernašos metu tam tikram junginiui ar jonui pernešti pro membraną energija tiesiogiai nenaudojama, bet ji jau buvo panaudota sudaryti jonų gradientą, kuris yra būtinas šiai pernasai, pvz. Na gliukozės rezorbcijai pro žarnų epitelį būtinas tam tikras Na gradientas, kurį sukuria Na-K siurblys. Tretinė— aktyviąją pernašą palaiko antrinė pernaša, pvz. dipeptių ir tripeptidų rezorbcija plonosiose žarnose yra susijusi su tos pačios krypties H pernaša. H gradientą sukuria epitelinių lastelių membranose esantis Na-H nešiklis, kuris maino ląstelės citoplazmos H jonus į išorinius Na jonus. 6. Endocitozė ir egzocitozė. Stambiamolekuliniai junginių kompleksai patenka į ląstelę (endocitozė) arba iš jos yra pašalinami (egzocitozė) būdami pūslelėse. Endocitozė skirstoma: pinocitozė—pernešamos 150 nm pūslelės; fagocitozė—250 nm pėslelės. Pinocitozės intensyvumas įvairiose ląstelėse skiriasi: makrofagai pūsleles įsiurbia greitai, o fibroblastuose pinocitozė pakankamai lėta; jos metu nekinta ląst. Pinocitozė prasideda klatrinu išklotose plazminės membranos duobutėse. Klatrinas būtinas atrankiai stambiamolekulinių junginių pernašai, kuri vyksta tarpininkaujant receptoriams—tai receptorinė endocitozė. Receptoriai su klatrinu jungiasi per tarpinį baltymą-adaptiną, tam reikalinga ATP energija. Fagocitozė-endocitozės atmainos metu įsiurbiamos didelės dalelės, jos metu susidaro didelės endocitozės pūslelės-fagosomos. Fagocitozės būdu pernaša vyksta tik leukocituose-makrofaguose ir neurofiluose, jie gina organizmą nuo mikroorganizmų, sunaikina pasenusias, pažeistas ląsteles. Egzocitozė—puslelinės pernašos būdas. Išskiriamos puslelės yra vadinamos sekrecinėmis, jos susilieja su ląstelės plazmine membrana, jų turinys išsiskiria į tarpląstelinę terpę, o vėliau į kraują. Pūslelės susidaro goldžio komplekse. Nuolatinis sekrecinių puslelių išskyrimas—konstitutyvinis, o išskyrimas pagal poreikį—reguliuojamasis, jis priklauso nuo hormonų arba neuromediatorių. Sekrecinės puslelės kelias iki plazminės membranos yra reguliuojamas. Egzocitozė yra greičiau reguliuojama negu endocitozė. 7. Medžiagų ir energijos apykaitos bendra charakteristika. Katabolizmas ir anabolizmas. Ląstelės energetiniai resursai. Pagrindinių maisto medžiagų katabolizmo schema, stadijos. Didžiaenerginiai junginiai. Priklausmai nuo energijos šaltinio visi organizmai skirstomi į fototrofus ir chemotrofus. Priklausomai nuo maisto šaltinio visi organizmai skirstomi į autotrofus ir heterotrofus; aerobus ir anaerobus. Gliukozė heterotrofines ląstelės suskaido iki CO2, po to fototrofinės ląstelės naudodamos saulės energiją CO2 vėl paverčia gliukoze. O2 heterotrofines ląsteles paverčia į H2O, o fototrofinės ląstelės naudodamos saulės energiją H2O paverčia į deguonį. Metabolizmas—medžiagų ir energijos virsmai-energijos susidarymas ir naujų sudėtingų molekulių sintezė. R-jų produktai—metabolitai. Cheminių r-ju sekos—metaboliniai keliai, jie gali būti: linijiniai, cikliniai, spiraliniai. Metaboliniai keliai: centriniai—bendri daugumos makromolekulių sintezės ir skilimo keliai. Kataboliniai ir anaboliniai keliai išsidėstę skirtingose ląstelės struktūrose, tai—kompartmentacija-erdvėskyra. Gyvose ląstelėse vienu metu vyksta tūkstančiai r-jų. Ląstelės medžiagų apykaita gali būti padalinta į dvi kategorijas- katabolizmą (sudėtingų medžiagų skaidymas) ir anabolizmą (organinių medžiagų sintezė). Energijos šaltiniai: angliavandeniai, riebalai, baltymai, vykstant katabolizmui, virsta metabolizmo produktais: H2O, CO2, NH3, šių r-jų metu išsiskiria cheminė energija: NADPH, ATP. Monomerai (aminor., monosacharidai, riebalų r., N bazės) vykstant anabolizmui, naudojant ATP ir NADPH, paverčiami ląstelės makromolekulėmis: baltymais, angliavandeniais, riebalais, nukleino r. Ląstelės energetiniai resursai: monosacharidai, amino rugštys, riebalų rugštys, glicerolis. Pagrindinių maisto medžiagų katabolizmo schema, stadijos. 1 stadija: maisto medžiagų virškinimas burnoje, skrandyje, plonajame žarnyne, susidarant mažoms molekulėms: riebalai suskyla iki riebalų rugščių ir glicerolio; angliavandeniai- iki gliukozės ir kitų angliavandenių; baltymai- iki amino r. 2 stadija: angliavandeniai, riebalų rugštys ir amino rūgščių molekulės skaidomos citozolyje ir mitochondrijose, susidarant acetil-KoA. Šios fazės metu vyksta riebalų rugščių oksidacija, glikolizė iki piruvato išsiskiriant ATP, ir amino rugščių katabolizmas. 3 stadija: Acetil-KoA oksiduojamas mitochondrijų matrikse lokalizuotame krebso cikle, susidarant CO2, ATP ir redukuotiems kofermentams. Energija kofermentų pavidalu panaudojama ATP sintezei, taip pat naudojant O2 ir išsiskiria H2O. 8.Angliavandenių virškinimas. Žmogaus organizme angliavandeniai pradedami virškinti burnoje. Čia virškinami tik polisacharidai – krakmolas ir glikogenas. Žmogaus seilių liaukos gamina fermentą alfa-amilazę, kuris skaido krakmolo vidinius alfa-1,4-glikozidinius ryšius, todėl ji vadinama endoglikozidaze. Burnoje maistas virškinamas gana trumpai, todėl ilgi polisacharidai skaidomi iki dekstrinų. Beta-amilazės (egzoamilazė) randama aukštesnių augalų audiniuose. Ji nuo krakmolo molekulės galų atskelia maltozę. Gama-amilazė (egzoamilazė) nuo polisacharidinės grandinės galų atskelia gliukozę, todėl vadinama gliukogenine amilaze. Skrandyje angliavandeniai nevirškinami, nes nėra tinkamų fermentų. Aktyviausiai polisacharidai virškinami plonojoje žarnoje. Kasa į dvylikapirštę išskiria sultis, kuriose daug virškinimo fermentų. Kasos sulčių rūgštingumas mažas (ph 7,5-8), jos nuetralizuoja apvirškinto maisto masę ir susidaro puikios sąlygos virškinti angliavand. Veikiant kasos alfa-amilazei dekstrinai skaidomi į linijinius ir šakotus oligosacharidus, turinčius 3-8 gliukozės likučius, sujungtus alfa-1,4 ir alfa-1,6-glikozidiniais ryšiais ir disacharidus (maltozė ir izomaltozė). Dekstrinai skaidomi kasos alfa-amilaze dviem etapais. Pirmas etapas greitas, jo metu susidaro maltozė, izomaltozė ir oligosacharidu mišinys. Antras etapas lėtas, jo metu maltotriozės ir maltotetrozės skaidomos iki maltozės ir gliukozės. Amilopektino alfa-1,6-glikozidiniu ryšių kasos alfa-amilazė neskaido. Šiuos ryšius suskaido kasos sulčių fermentai oligo-1,6-glikozidazė ir amilo-1,6-glikozidazė. Taigi krakmolas ir glikogenas skaidomi iki maltozės, veikint trims fermentams— seilių ir kasos alfa-amilazėms ir oligo-1,6-glikozidazei. Maiste esantys disacharidai burnoje ir dvylikapirštėje nevirškinami. Jų virškinimas pradedamas plonojoje žarnoje, šių žarnų enterocitai išskiria sultis, kuriose daug virškinimo fermentų. Sultys į žarnyno spindį nepatenka ,bet pasiskirsto enterocitų membranų paviršiuje, todėl šis virškinimas vadinamas membraniniu virškinimu. Disacharidus virškinantys fermentai vadinami karbohidrazėmis. Svarbiausios karbohidrazės: sacharazė (skaidanti sacharozę ir maltozę), laktazė (skaidanti pieno cukrų laktozę), oligo-1,6-glikozidazė (skaidanti alfa-1,6-glikozidines jungtis). Veikiant visoms karbohidrazėms oligo- ir disacharidai skaidomi iki monosacharidų. Membraninis virškinimas vyksta plonosios žarnos ląstelių mikrogaurelių paviršiuje. Čia jau apvirškintos maisto medžiagos suskaidomos į paprasčiausias sudedamasias dalis, kurios įsiurbiamos į kraują. Tarpai tarp plonosios žarnos gleivinės mikrogaurelių yra labai maži, ten žarnyno mikroorganizmai nepatenka, taigi membraninis virškinimas vyksta sterilioje aplinkoje. Membraninį virškinimą veikia maisto sudėtis, virškinamojo trakto fermentų sudėtis, membranų poliarizacija ir virškinimo produktų įsiurbimo greitis bei žarnyno mikrogaurelių buklė. 9.Angliavandeniu rezorbcija. Angliavandenių rezorbcijai svarbi dviejų rūšių membraninė pernaša: aktyvioji pernaša ir paprastoji difuzija. Įvairių monosacharidų rezorbcijos greitis skirtingas. Manoma, kad manozė, ksilozė ir arabinozė rezorbuojamos paprastosios difuzijos būdu, o daugelis kitų monosacharidų rezorbcijos metu aktyviai pernešami pro enterocito membraną. Aktyviąjai pernašai svarbi monosacharido molekulės erdvinė struktūra. Iš žarnyno didžiausia monosacharidų dalis rezorbuojama aktyviąja pernaša. Nustatyta, kad gliukozės ir kai kurių kitų monosacharidų rezorbcijai būtinas Na/K siurblys. Na kartu su monosacharidu pernešamas į ląstelės vidų, Na pernešamas pagal konc. gradientą. Panaudojama Na elektorcheminio potencialo energija, kuri aktyvina membranoje esantį gliukozės nešiklį. Enterocitų membranos Na/K siurblys yra aktyvus ir pašalina į lastelę patekusį Na, pakeisdamas K. Na pernašai prieš konc. gradientą reikia ATP teikiamos energijos. Enterocituose gali vykti ir nuo Na nepriklausoma gliukozės pernaša, tačiau ji neveiksminga. Difuzijos būdu monosacharidai pernešami tuo atveju, kai jų koncentracija enterocito išorėje didesnė negu viduje. 10.Angl.virskinimo ir rezorbc. Sutr. Dažniausiai pasitaiko laktozės virškinimo sutrikimas vadinamas laktozės netoleravimu. Jis atsiranda dėl fermento laktazės trūkumo. Žarnyno bakterijos aktyviai skaido laktozę į organines rūgštis ir CO2, kurie dirgina žarnyną. Būna įgytas ir įgimtas. Sacharazės trūkumas. Trūksta disacharidazių, maisto sacharozė nevirškinama. Sacharazė ir izomaltazė sudaro vieningą fermentinį kompleksą, todėl bet kurios trūkumas sukelia sacharozės virškinimo nepakankamumą. Disacharidurija būdinga ligoniams, sergantiems disacharidozėmis. Audiniuose kaupiasi disacharidai. Daug disacharidų yra ir kraujyje todėl jie išskiriami su šlapimu. Monosacharidų rezorbcijos sutrikimas—įgimtas sutrikimas, atsiradęs pakitus gliukozės ir galaktozės pernašos pro enterocito sienelę sistemai. Fruktozės rezorbcijai nešiklių nereikia, todėl fruktozės rezorbcija nesutrinka. 11.Gliukozes saltiniai ir jos panaudojimo keliu organizme schema. Šaltiniai: krakmolas, sacharozė, maltozė, laktozė ir kt. Visi kiti monosacharidai organizme virsta gliukoze arba jos metabolitais. Tam kad gliukozė būtų įtraukta į medžiagų apykaitą, ji turi būti aktyvinama fosforilinimo būdu. Gliukozės fosforilinimo r-ją katalizuoja heksokinazė arba gliukokinazė. Glc+ATP→G-6-P – ADP Heksokinazė gali katalizuoti ne tik Gliukozę, bet ir kitus monosacharidus. Fosforilinimą. Jai būbingas grupinis substratinis specifiškumas. Gliukokinazė katalizuoja tik gliukozės fosforilinimą. Jai būdingas absoliutus substratinis specifiškumas. Heksokinazė yra aktyvesnis fermentas nei gliukokinazė, būtent todėl jis katalizuoja gliukozės fosforilinimą. Glikokinazė ima veikti tik tada, kai patenka labai didėja gliukozės kiekiai. Kinazėmis vadinami fermentai, kurie katalizuoja substrato fosforilinimo r-jas panaudodami ATP. Kinazių aktyvumui būtini Mg2+, susidaręs G-6-P užima centrinę vietą angliavandenių apykaitoje. G-6-P metabolizmas vyksta 4 metaboliniuose keliuose:schema Šių metabolinių kelių aktyvumas įvairiose žmogaus organuose ir audiniuose yra skirtingas. Pvz: kepenyse 18% G-6-P panaudojama glikogeno sintezei, 25% glikolizei, 2% pentoziniame gliukozės skaidymo kelyje ir daugiau nei 50% laisvos gliukozės susidarymui. Kituose organuose pvz.: miokarde procentinis G-6-P metabolinių kelių santykis yra kitoks. G-6-P yra polinis junginys, jis nepereina ląstelės membranose ir į kraują patekti negali. Iš ląstelių į kraują gali patekti tik laisva gliukozė. 12.Glikolize(G),r-jų seka, reguliavimas, energetinė vertė. Glikolizė—anaerobinis gliukozės skaidymas susidarant 2 pieno r. molekulėms. Ją katalizuoja 11 fermentų, kurie sudaro funkcinę fermentų sistemą. Glikolizė vyksta ląstelių citoplazmoje. R-jų seka: 1) Gliukozės fosforilinimas. 2) G-6-P izomerizacija į F-6-P. 3) F-6-P fosforilinimas. 4) Dviejų fosfotirozių susidarymas. 5) Fosfotriozių izomerizacija. 6) PGA osidavimas susidarant 1,3-diPGR. 7) 1-oji substratinio fosforinimo r-ja. 8) 3-PGR izomerizacija į 2-PGR. 9) 2-PGR dehidratacija. 10) 2-oji substratinio fosforilinimo r-ja. 11)Piruvato redukcija iki pieno r. Reguliavimas. Glikolizę reguliuoja 3 alosteriniai fermentai: heksokinazė (6-e), fosfofruktokinaze(PFK), piruvatkinaze(P-e). PFK svarbiausias, nes nulemia glikolizės greitį. Šį fermentą alosteriškai aktyvina ADP, AMP, F-2,6-diP, inhibuoja ATP, citratas. Šio fermento reguliavimas įvairiuose organuose (kepenų, raumenų ląstelese) skirtingas. Tiek kepenų, tiek raumenų, tiek kitų audinių ląstelėse 6-e alosteriškai inhibuoja G-6-P, kai tik jo pagaminama daugiau negu sunaudojama. 6-e alosteriškai inhibuoja ATP, alosteriškai aktyvina ADP ir AMP. Kepenų ląstelėse yra 6-es izofermentas gliukokinazė (G-e), kurios giminingumas gliukozei yra daugiau negu 6-es. Glikolizė aktyvi tik esant didelėms Gliukozės koncentracijoms kepenų vartų venos kraujyje. Glikolizės neinhibuoja G-6-P. Insulinas didina jos aktyvumą, nes aktyvina jos sintezę. Žmogaus audiniuose yra 2 organospecifiški Piruvatkinazės izofermentai (L-tipo ir M-tipo), kurie skiriasi reguliavimo būdais. L-tipo būdingas kepenų ląstelėms ir reguliuojamas 2 būdais: 1) alosteriškai ir 2) grįžtamojo fosforilinimo būdu.1) F-1,6-diP, ADP ir AMP alosteriniai aktyvikliai, o ATP ir Al-alosteriniai inhibitoriai. 2) Gliukagonas skatina L-tipo P-ės fosforilinimą, o fosforilintas F tampa neaktyviu. Insulinas skatina L-tipo P-ės defosforilinimą ir ji tampa aktyvia. M-tipo P-ės izofermentas būdingas raumenų ląstelėms. Jo aktyvumas reguliuojamas tik alosteriškai veikiant tiems patiems efektoriams kaip ir L-tipo P-ė. E vertė. Glikolizė yra vidinis o/r procesas, kurio metu susidaro ir yra sunaudojama NADH, kuris susidaręs oksiduojant PGA naudojamas redukuoti piruvatą į laktatą. Glikolizės pradžioje gliukozė ir F-6-P fosforilinti sunaudojamos 2 ATP molekulės. Glikolizės metu viena gliukozės molekulė suskyla į 2 fosfotriozes- DAP ir PGA. Oksiduojant PGA ir virstant PEP piruvatu sintetinamos 2 ATP. Kadangi DAP yra izomerizuojamas į PGA, galima laikyti, kad iš 1 gliukozės molekulės susidaro 2 PGA molekulės, o jas oksiduojant susidaro 4 ATP molekulės. Anaerobinės glikolizės metu visos ATP molekulės sintetinamos substratinio fosforilinimo būdu. Taigi glikolizės energinė išeiga yra 2 ATP (4 ATP susidaro, 2 ATP sunaudojamos). 13. Piruvato oksid.dekarboksilinimas. Piruvatas yra ne vien tik glikolizės produktas. Jis susidaro ir skaidant ląst. aminor. bei baltymus. I piruvato aerb.skaid.stadija-oksidacinis deokarboksilinimas. Šį procesą katalizuoja piruvatdehirogenazės multifermentinis kompleksas, sutelktas mitochondrijų matrikse. Piruvatdeh. katalizuojamo proc. suminė lygtis yra tokia: piruvatas+CoA+NAD+→acetil-CoA+ CO2+NADH. Piruvatui virstant acetil-CoA, susidaro NADH, todėl procesas vadinamas oksida.deokarboks. Piruvatdeh.fermentų kompleksas sudarytas iš 3 silpnais ryšiais susijungusių fermentų. 3 iš 5 piruvatde.kofermentų- TDP, lipo rūgštis ir FAD-yra prostetinės grupės. NAD ir CoA yra silpnai susiję su fermentu. Visi šie kofermentai, išskyrus lipo rūgštis yra B grupės vitaminų dariniai. Rekcijų seka: 1 stadija dekarboksilinimas, katalizuojamas piruvat dekarboksilazės, kurios kofermentas yra TDP. Piruvatui kovalentiškai prisijungus prie TDP susidaro KETPD. Del teigiamo azoto kruvio TDP molek. KETDP yra nepatvarus ir veikiant tam pačiam fermentui lengvai skyla ir išsiskiria CO2. 2 stadija hidroksi – TDP oksidacija. 3 stadija acetilo grupes pernasha susidarant aceti CoA. 4 stadija oksiduotos lipido rugšties atjungimas dalyvaujant digidrolipoildehidrogenazei. Piruv.oks.dekarb.reguliavimas alosteriniu ir grįš.fosforilinimo būdais.Alosterinis reguliavimas. NADH ir acetil-CoA yra piruvatdehidrogenazės alosteriniai inhibitoriai. Jei ląstelėje didėja NADH ir NAD+ bei acetil-CoA ir CoA-SH kiekių santykiai, piruvat.aktyvumas mažėja. Taip įvyksta hipoksijos atveju. Grįžtamasis fosforilinimas.padaugėjus kraujyje kai kurių hormonų ir mitochondrijose padidėjus ATP ir ADPsantykiui, suaktyvėja specifinė kinazė, kuri fosfor.pruvatdeh. Defosforilinimą skatina Ca2+, piruv.kinazė ir fosfazė yra sukauptos piruvatd.komplekso šerdyje. Šis fermentų kop.yra reguliuojamas labai tiksliai ir jautriai. Insulinas slopina proteinkinazes ir aktyvina fosfazes, todėl jei kraujyje jo kiekis didėja, piruv.aktyvinama 14 Krebsociklas. Nors Krebsocikle O2tiesiogiai nedalyvauja, ciklo fermentai yra aktyvūs tik aerobinėmis sąlygomis. Taip yra todėl, kad 4dehidrogenazėms reikia didelio oksiduotų kofermentų NAD+ir FAD kiekio, kurie susidaro tik esant O2. Šį ciklą pirmasis atrado ir aprašė anglų biochemikas Krebsas1937 m.Darbas buvo įvertintas Nobelio premija.Veikiant citratsintazeiacetil-CoAreaguoja su OAsusidarant citratui: Ši reakcija vyksta panaudojant acetil-CoAsukauptą energiją. F inhibuoja ATP, NADH. Reakcija yra negrįžtama.1) Citrinų rūgšties sinteze 2) Citrinų rūgšties izomerizacijaį izocitrinų rūgštį. Reakcijos pusiausvyra nusistovi, kai yra 90% citrato ir 10% izocitrato. Šio F struktūroje yra Fe-S centrai. Akonitazę inhibuoja CN–, sulfidai, F–. 3) Izocitrato oksidacinis dekarboksilinimas. Reakcija katalizuojama izocitrathidrogenaze. Tai lečiausiai vykstanti, ribojanti ciklo greitį reakcija. Šios reakcijos metu izocitratas yra dehidrinamas, susidaro oksalsukcinatas (oksalogintaro rūgštis), kuris po to dekarboksilinamas, susidarant α-KG. Šis Fyra alosterinis F aktyvina ADP, NAD+, inhibuoja ATP, NADH. Šio F kofaktoriaiyra Mg2+. Žmogaus ir žinduolių ląstelėse yra 3 izocitratdehidrogenazės izofermentai: Vienas jų turi kofermentą NAD, yra mitochondrijose ir dalyvauja Krebsocikle. Kiti du izofermentai turi kofermentą NADP, randami mitochondrijose ir citoplazmoje. Jie nedalyvauja Krebso cikle. α-KGgali būti gaunamas ir iš glutamo rūgšties bei kitų AR, kurios metabolizmo metu virsta α-KG. 4)α-KG oksidacinis dekarboksilinimas. α-KG oksidacinį dekarboksilinimą vykdo polifermentinis α-KG dehidrogenazės kompleksas. Šis kompleksas savo struktūra ir funkcija yra labai panašus į mūsų anksčiau nagrinėtą piruvatdehidrogenazės kompleksą. α-KG DH kompleksątaip pat sudaro 3 Fir 5 kofermentai. Reakcijos vyksta analogiškai.5)Sukcinil-CoAdeacilinimas. Ši reakcija –tai vienintelė Krebso cikle substratinio fosforilinimo reakcija. Susidaręs GTP veikiant nukleozid-difosfatkinazei, sąveikauja su ADPir perduoda savo makroenerginę fosfato grupę–susidaro ATP: GTP +ADP →GDP + ATP. Tokiu būdu, galima laikyti, kad Krebso cikle substratinio fosforilinimo metu susidaro viena molekulė ATP. Nukleoziddifosfatkinaze. 6) Sukcinatodehidrinimas. Šią reakcija katalizuojaFADpriklausomas F sukcinatdehidrogenazė. Tai vienintelis Krebso ciklo F, sujungtas su vidine mitochondrijos membrana. Reakcijos metu dehidrinamas sukcinatas(gintaro rūgštis) ir susidaro fumaratas. Jo aktyvus centras pasuktas į matrikso pusę. F konkurenciniai inhibitoriai yra fumarato struktūriniai analogai malonatas ir OA. 7)Fumaratohidratacija. Kataliz H2O molek prijungima prie fumaro susidarant L-malatui (obuoliu rg). Siam Fbudingas stereochem specifiskumas. Hidratazes kofermetu neturi. Reakc gryztama. 8)Malatodehidrinimas. Reakcija katalizuojaNAD-priklausomas F malatdehidrogenazė. Šios reakcijos metu malatas virsta OA. Tai paskutinė Krebsociklo reakcija. OA vėl reaguoja su nauja acetil-CoAmolekule ir ciklas prasideda iš naujo.Krebsociklo metu susidarę redukuoti kofermentai(NADH, FADH2) oksiduojami kv.gr Krebso ciklo reguliavimas. Šio ciklo aktyvumas priklauso nuo ATP poreikio ląstelėje ir O2 pakankamo kiekio buvimo. Trys F dalyvauja reguliuojant Krebsociklą:citratsintazė, izocitratdehidrogenazė,α-KG dehidrogenazė. Pirmasis Krebso ciklo reguliacinis F yra citratsintazė. Jį alosteriškai inhibuoja ATP, NADH, aktyvina ADP. Izocitratdehidrogenazė–svarbiausias reguliacinis F. Tai greitį ribojanti Krebsociklo reakcija. Jį alosteriškai inhibuojaATP, NADH, aktyvinaADP. α-KG dehidridogenazė–trečiasis Krebsociklo reguliacinis F. Jį inhibuojaATP, NADHir reakcijos produktas sukcinil-CoA, aktyvina ADP. Krebsociklo biologinė reikšmė 1) Energetinė. Krebso ciklas –pagrindinis energetinis ciklas. Kadangi Krebso ciklas per redukuotus kofermentusyra konjuguotas su kv. gr.ir oksidaciniu fosforilinimu, jiems veikiant acetil-CoA pilnai oksiduojamas iki galutinių apykaitos produktų CO2ir H2Oir didžioji išsiskiriančios energijos dalis sukaupiama kaip ATP. Krebso ciklo metu susidaro: 3 NADH, 1 FADH2 = Jie yra–donorai kv. gr., 1 ATPsubstratinio fosforilinimo būdu . Kiekvieno NADH oksidacijos metu gaunamos 3 ATP, Kiekvieno FADH2 oksidacijos metu gaunamos 2 ATP. Taigi oksiduojant acetil-CoAKrebsocikle gauname 12 ATP. 2) Integracinė: Krebso ciklas apjungia: A/v, lipidų, baltymų katabolizmo keliu 3) Amfibolinė Tarpiniai Krebso ciklo metabolitai naudojami: 1. pakeičiamų AR sintezei: OA →Asp,α-KG →Glu 2. hemo sintezei: Sukcinil-CoA→→→Hemas 3.Glcsintezei: Visi tarpiniai Krebso ciklo metabolitai gali būti naudojami Glcsintezei, t.y. gliukoneogenezei kepenyse 4. RR sintezei: Krebso ciklas svarbus ir RR sintezei, nes acetil-CoAiš mitochondrijos į citoplazmą pernešamas jam susijungus su OA ir susidarius citratui. Citratas, dalyvaujant trikarboksilatų nešikliui, pernešamas pro vidinę mitochondrijos membraną. Citoplazmoje citratas suskyla į acetil-CoAir OA. Acetil-CoA naudojamas RRsintezei gausinti planetos žaliuosius plotus. 15. Mitochondrijų struktūra ir funkcijos. Mitochondrijose pagaminama daugiausia energijos. Jų kiekis ląstelėje priklauso nuo organizmo išsivystymo lygio ir svyruoja nuo kelių dešimčių iki kelių šimtų. Audiniuose mitochondrijų daugiau ten, kur intensyvesni fiziologiniai ir biocheminiai procesai, pvz.: raudonųjų griaučių raumenų ir miokardo ląstelės turi daug daugiau mitochondrijų negu kepenų ar baltųjų griaučių raumenų ląstelės. Mitochondrijos yra antrieji pagal dydį ląstelės organoidai (didžiausias yra branduolys), jos yra įvairių formų bei dydžių. Apie 60 – 75 % visos mitochondrijų masės sudaro baltymai, 20 – 35 % - lipidai, taip pat yra nedaug DNR, RNR bei ribosomų. Mitochondrijų DNR koduoja kai kurių vidinės membranos baltymų sintezę. Mitochondrijas supa dvi membranos. Išorinė gana lygi, o vidinė – raukšlėta. Šios membranos raukšlės yra giliai įsiterpusios į mitochondrijos vidų ir vadinomis kristomis. Membranos struktūra yra skirtinga, tai svarbu jos laidumui įvairiems junginiams ir jonams. Išorinė membrana yra laidi jonams ir gana nedidelės molekulinės masės junginiams, nes joje daug integralinio baltymo porino, sudarančio poras. Išorinėje membranoje yra nedaug fermentų. Ertmė tarp membranų užpildyta vandenine terpe, kurioje yra fermentų, susijusių su energijos perdavimu. Vidinė membrana atrankiai laidi tam tikriems jonams bei junginiams. Junginių pernaša pro vidinę membraną vyksta dalyvaujant baltymams nešikliams. Vidinėje membranoje yra daug fermentų. Mitochondrijų vidų užpildo standi medžiaga, vadinama matriksu. Jame yra daug fermentų, daugelis jų yra oksidacijos fermentai, pvz.: Krebso ciklo. Mitochondrijų funkcijos tiriamos išskyrus jas iš ląstelių. Mitochondrijų patvarumas ir funkcija priklauso nuo išskyrimo metodo ir organo, iš kurio jos buvo išskirtos. Išskyrimui vartojami izotoniniai ir tinkamo pH buferiniai tirpalai. Taip siekiama kuo mažiau pažeisti membranas, nes tai iškreipia mitochondrijų funkcijas. 16.Mitochondriju kvėpavimo grandinės struktūra ir funkcijos, substratai ir inhibitoriai. Redukuoti oksidoreduktazių kofermentai NADH ir FADH2 tiesioginiai kvėpavimo grandinės substratai. Jie gaminami oksiduojantis junginiams susidariusiems iš maisto medžiagų arba organizmo atsargų. Citozolyje susidaro nedaug NADH. Mitochondrijų matrikse daugiausia NADH pagamina piruvato dehidrogenazė, gliutamato dehidrogenazė, β-oksidacijos ir Krebso ciklo dehidrogenazės. Oksidoreduktazės, kurių kofermentas NAD+ vadinamos nuo NAD priklausomomis dehidrogenazėmis. Kai kurios dehidrogenazės kaip kofermentą naudoja FAD ir vadinamos nuo FAD priklausančiomis dehidrogenazėmie. NADH oksiduojamas kvėpavimo grandinėje, jo oksidaciją pradeda kompleksas I – NADH dehidrogenazė. Substrato FADH2 oksidaciją pradeda kompleksas II. Kvėpavimo grandinė – tai e- nešiklių fermentinė sistema, kurios pagrindė funkcija pernešti e- nuo oksiduojamų NADH ir FADH2 ant O2 ir palengva išlaisvinti juose sukauptą energiją. Kvėpavimo grandinės komponentai išsidėstę vidinėj mitochondrijų membranoj. Galinis biologinės oksidacijos produktas H2O, galinis e- akceptorius kvėpavimo grandinėje yra O2, todėl mitochondrijose vykstantis oksidacinis procesas vadinamas audinių kvėpavimu. Kad palaipsniui išlaisvintum energiją e- nešiklių sistemos komponentai yra išsidėstę tartum konvejeryje pagal didėjantį oks/red potencialą. Išlaisvinama energija panaudojama H+ pernešti pro vidinę mitochondrijos membrane, o susidaręs protonų potencialas - sintetinti ATP. Kvėpavimo grandinę sudaro 4 fermentų kompleksai: I kompleksas (NADH-dehidrogenazė, NADH-CoQ reduktazė), prostetinės grupės FMN, Fe-S centrai, funkcija – pernešti e- nuo NADH ant CoQ. II kompleksas (sukcinato DH, sukcinato-ubichinono reduktazė), prostetinė grupė FAD, Fe-S centrai, funkcija – pernešti e- nuo sukcinato ant CoQ. III kompleksas (citochromų b-c1 kompleksas, ubichinolio-citochromo c reduktazė), prostetinės grupės Fe-S centrai, citochromo b562 hemas, citochromo b566 hemas, citochromo c1 hemas, funkcija – pernešti e- nuo ubichinolio ant citochromo c. IV kompleksas (citochromų aa3 kompleksas, citochromoksidazė), prostetinės grandinės citochromo a hemas, citochromo a3 hemas, Cu jonai, funkcija – pernešti e- nuo citochromo c ant O2. II ir IV kompleksus sudaro ivairūs citochromai – raudonos spalvos hemproteinai, kurių molekulėse yra tvirtai prijungtas hemas. Inhibitoriai. Jie nutraukia e- srauto judejimą kvėpavimo grandine, jie sąveikauja su vienu iš kompleksu. Kvėpavimo grandinės inhibitoriai yra nuodai. Ju poveikis priklauso nuo jų kiekio, inhibuojamo komplekso vietos kvėpavimo grandinėj ir sąveikos patvarumo. Veikiant komplekso I inhibitoriams mitochondrijose kaupiasi NADH ir sumažėja visų nuo NAD priklausomų dehidrogenazių aktyvumas, nuo FAD priklausomos lieka aktyvios, e- teka kitais grandinės kompleksais ir redukuoja deguonį. Komplekso III inhibitoriai beveik visai sustabdo audinių kvėpavimą, nes ir nuo NAD ir nuo FAD priklausomos dehidrogenazės neaktyvios, nes truksta oksiduotų NAD+ ir FAD. Pavojingiausi citochromoksidazės inhibitoriai, net mažos jo koncerntracijos negrįžtamai inhibuoja IV kompleksą, audinių kvėpavimas visiškai sustoja. Šie pavojingi junginiai gali buti cianidas, CO. 17. Oksidacinis ir substratinis fodforilinimas. Mitčelo oksidacinio fosforilinimo hipotezė. Oksidacinio fosforilinimo mechanizmas. ATP yra svarbiausia ląstelės energijos „valiuta“. Daugelis procesų naudoja ATP skilimo metu išsiskiriančią energiją. ATP susidaro fosforilinant ADP: ADP + H3PO4 → ATP + H2O. ATP sintezė gali vykti šiais atvejais: 1) kai ADP fosforilinimas yra konjuguotas su kito makroenerginio junginio hidrolize, kurios metu išlaisvinama daugiau negu 7,4 kcal/mol energijos; 2) kai naudojama mitochondrijų oksidacijos procesuose išlaisvinta energija. Jei ATP sintezė yra konjuguota su kito makroenerginio junginio hidrolize, toks fosforilinimo būdas vadinamas substratiniu fosforilinimu. Jei energiją, reikalingą sintetinti ATP, tiekia kvėpavimo grandinėje vykstantys oksidacijos – redukcijos procesai, tai toks ATP sintezės būdas vadinamas oksidaciniu fosforilinimu. Oksidacinis fosforilinimas yra daug veiksmingesnis negu substratinis. Substratinio fosforilinimo metu 1 molekulei ATP sudaryti reikia hidrolizuoti 1 molekulę kito makroenerginio junginio. Mitochondrijose oksidacinių procesų metu išlaisvinama daug daugiau energijos negu skylant makroenerginiams junginiams. Anglų biochemiko P. Mičelo pasiūlyta hipotezė dabar visiškai patvirtinta, todėl vadinama chemoosmosine oksidacinio fosforilinimo teorija. Ši teorija teigia, kad tam tikra energijos rūšis, elektrocheminis protonų potencialas arba gradientas ΔμH+, susidaręs ant vidinės membranos, sieja mitochondrijų kvėpavimą su fosforilinimu (ATP sinteze). 18.Oksidacinio fosforilinimo veiksmingumas. Oksidacijos ir fosforilinimo procesų atskyrimas. Skyrikliai. Fosforilinimo inhibitoriai. Oksidacinio fosforilinimo veiksmingumas išreiskiamas P/O. Šis santykis rodo, kiek neorganinio fosfato yra sunaudojama ADP fosforilinti, kai vyksta 1 deguonies atomo redukcija. Jei mitochondrijos aktyviai naudoja deguonį, P/O santykis nėra sveikas skaičius. Tai neprieštarauja chmoosmosinei teorijai, nes protonus iš mitochondrijų pašalina keli siurbliai, bet jų energija naudoja tik ATP – sintazė. Kadangi fosfato jonai pernešami į matriksą su protonais, vienai ADP molekulei fosforilinti reikia pernešti į matriksa 4 protonus. Tikrasis P/O santykis vykstant NADH, FADH ir redukuoto citochromo c oksidacijai yra apie 2.5, 1.5 ir 1 atitinkamai. Jei vidinės membranos vientisumas pažeistas, per tokią membraną jonai lengvai difunduoja. Kai vidinė membrana pažeista nedaug, ADP fosforilinimas nesustoja. Tokiu atveju membranos pažeidimą rodo sumažėjęs P/O santykis. Šis santykis sumažėja, nes oksidaciniai procesai yra aktyvesni nei fosforilinimas. Proporcijos tarp oksidacijos ir fosforilinimo procesų sutrikimas vadinamas atskyrimu. Atskyrimą sukelia tie veiksniai, kurie pažeidžia membranos vientisumą ir tam tikri cheminiai junginiai, vadinami skyrikliais. Skyrikliai dažniausiai yra rūgštinių savybių hidrofobiniai junginiai. Skyrikliai be klūčių difunduoja pro membranos fosfolipidų dvisluoksnį ir šarminiame matrikse disocijuoja, išskirdami protonus. Skyrikliai mažina elektrocheminį protonų gradientą, kuris gali net išnykti, todel net ir vykstant substratų oksidacijai, mitochondrijos nesintetina ATP. Tipiškas skyriklis yra dinitrofenolis (DNF). Jis aktyvina katabolinius procesus. Kai kurie medikamentai taip pat gali veikti kaip skyrikliai. Pvz.: dideli aspirino kiekiai. Taip pat kai kurie žemės ūkyje naudojami chemikalai. Inhibitoriai: 1) Kvėpavimo grandinės (cianidas, CO, azidai, antimicinas, rotenonas) blokuoja kvėpavimą. 2) Fosforilinimo (oligomicinas) slopina ATP sintazė. 3) Skyrikliai (DNF, CCCR, FCCP) atskiria kvėpavimą ir fosforilinimą, padarydami pralaidžią vidinę mitochondrijų membraną protonams. 4) Jonoforai (valinomicinas, nigericinas) padaro pralaidžią vidinę mitochondrijų membrane ivairiems jonams. 5) Pernašos baltymų (atraktilozidas, bongkrekine r. ) slopina ATP/ADP transportą per vidinčę mitochondrijų membraną. 6)Krebso ciklo (arsenitas) blokuoja Krebso ciklo fermentus. 19. Pernašos sistemos mitochondrijų membranose. Redukuotų ekvivalentų pernaša pro mitochondrijų membranas. Vidinėje mitochondrijos membranoje yra specifinės pernašos sistemos, pernešančios įvairius junginius į mitochondriją. Vienas iš jonus pernešančių baltymų yra adenino nukleotidų nešiklis(translokazė), kuris maino mitochondrijų matrikso ATP į ADP. Adenino nukleotidų translokazėje yra tam tikrų nukleotidus prijungiančių centrų. Prie centro prisijungus nukleotidui, keičiasi translokazės konformacija, todel jis atsiduria kitoje membranos puseje. Adenino nukleotidų translokazė yra specifinė tik ADP ir ATP. Kitas svarbus mitochondrijų membranų baltymas, vadinamas fosfatų translokaze, maino OH- i citoplazmos H2PO4 ir H+. Taigi fosfato pernaša naudoja ∆µH+ energiją. Fosfatų translokazė yra specifiška fosfatui. Adenino nukleotidų ir fosfato translokazės aprūpina mitochondrijas fosforilinimo substratais ir palaiko pastovų oksidacinio fosforilinimo greitį. Mitochondrijų vidinėje membranoje yra kitų specifinių pernašos sistemų: piruvato nešiklis, dikarboksilatų (malato, sukcinato) nešiklis, trikarboksilatų (citrato) nešiklis, aspartato ir gliutamato pernašos sistemos. Ju aktyvumas nevienodas įvairių audinių mitochondrijose. 20. Alkoholinis rūgimas: reakcijų seka. Alkoholio metabolizmas. Mielėse susidaręs piruvatas toliau skaidomas bedeguoniniu būdu, vyksta piruvato fermentacija, kuri prasideda dekarboksilinimu. . Šią reakciją katalizuoja piruvatdekarboksilazė, kurios kofermentas yra tiamino difosfatas. Aukštesniųjų eukariotų ląstelėse piruvatdekarboksilazės nėra. Reakcijos metu susidaręs acetaldehidas veikiant alkoholdehidrogenazei yra redukuojamas iki etanolio. Acetaldehido redukcijai yra naudojamas glikolizės metu susidaręs NADH. Taip yra nuolat atnaujinamas NAD+, kuris nedelsiant panaudojamas glikolizės metu susidarančiam 3-fofsfoglicerolio aldehidui oksiduotui. Todėl alkoholinio rūgimo metu mielių ląstelėse NADH nekaupiama. Suminė lygtis: gliukozė + 2Pn + 2ADP -> 2 etanolis + 2CO2 + 2ATP + 2H2O. Kai kuriuose mikroorganizmuose etanolis oksiduojamas iki acto r. Kiti mikroorganizmai redukuoja glikolizės metu susidariusį piruvatą iki laktato. Skirtingos ląstelės iš vienos gliukozės molekulės gamina skirtingus produktus: pieno r., piruvato r., etanolį ir CO2. 21. Glikogenolizė, reakcijų seka, fermentai, reguliavimas, energetinis balansas. Glikogeno fosforilazės aktyvinimo mechanizmas. Glikogenolizė – glikogeno skaidymas. Glikogenas skaidomas fosforilazės būdu, kurio metu veikiant glikogeno fosforilazei ir šakas ardančiam fermentui glikogeno molekulė suskaidoma iki G-1-P ir laisvos gliukozės. Iš kepenų lastelių laisva gliukozė patenka į kraują, o raumenų lastelėse ji paverčiama G-6-P veikiant 6-ei. Tiek raumenų, tiek kepenų lastelėse G-1-P paverčiamas G-6-P veikiant fosfogliukomutazei. Esant reikalui susidaręs kepenų lastelėse G-6-P gali būti paverstas laisva gliukoze veikiant G-6-P fosfatazei, kurios nėra raumenų lastelėse, todėl G-6-P negali buti paverstas laisva gliukoze, išeiti iš raumenų lastelių ir pamaitinti kitų organų ir audinių. Ivairių audinių lastelėse G-6-P toliau metabolizuojamas glikolizės keliu aerobinėmis sąlygomis iki piruvato, anaerobinėmis iki laktato. Reguliavimas: 1) Glikogeno fosforilazės(f) reguliavimas grįžtamojo fosforilinimo būdu. Audinių lastelėse yra 2 gliukogeno fosforilazės formos: kataliziškai aktyvi – fosforilinta gliukogeno fosforilazė (a) ir kataliziškai neaktyvi – nefosforilinta glikogeno fosforilazė (b). Glikogeno fosforilazė b virsta glikogeno fosforilaze a veikiant glikogenoo fosforilazės kinazei. Glikogeno fosforilazė a defosforilina glikogeno fosforilazės fosfatazę ir susidaro neaktyvi fosforilazė b. 2) Alosterinis (a) glikogeno fosforilazės reguliavimas. Raumenų lastelių glikogeno fosforilazė reguliuojama ne tik pirmuoju būdu, bet ir alosteriškai. Jei glkogeno fosforilazės b a-e centre prijungtas AMP, tai fermentas yra aktyvus net ir nefosforilintas. A glikogeno fosforilazės reguliavimas svarbus susitraukinėjančiuose raumenyse, kurie greitai panaudoja glikolizės metu susidariusį ATP. 3) Glikogenolizė reguliuojama hormonais(h). Glikogeno skaidymą aktyvina hormonai gliukagonas(GK) ir adrenalinas(A), slopina insulinas(I). Hormonų poveikis kepenų ir raumenų lastelėse skiriasi. Hormonai glikogeno foforilazės aktyvumą keičia ne tiesiogiai, o per antrinius tarpininkus ir su jais susijusius fermentus. Toks netiesioginis bet kurio fermento aktyvumo reguliavimo būdas vadinamas kaskadine reguliacija(kr). Glikogenolizės kaskadinė reguliacija panši visuose audiniuose, bet skiriasi skatinančiųjų hormonų įtaka: kepenų ląstelėse labiausiai glikogenolizę skatin glikogenas, adrenalino įtaka čia žymiai mažesnė; raumenų lastelėse glikogenolizę labiausiai skatina adrenalinas. Energetinis balansas. Glikogeno fosforilazės metu susidaro 4 ATP, bet 1 ATP sunaudojama fosforilinimui, nes jau iš karto fosforilinta gliukozė, t.y. G-1-P, proceso išeiga yra 3 ATP. Glikogeno fosforilazės aktyvinimo mechanizmas. Glikogenolizės greitį lemia reguliacinis fermentas glikogeno fosforilazė. Glikogeno fosforilazė yra dimeras, kurio kekvienas subvienetas turi po 1 aktyvųjį ir po 1 reguliacinį centrą. Kepenų fosforilazė turi 1 tipo, o raumenų fosforilazė turi 2 tipų reguliacinius centrus. 1-ojo tipo reguliaciniai centrai reguliuojami GKMB, t.y. grįžtamojo fosforilinimo būdu. 2-ojo tipo reguliaciniai centrai – alosteriniai centrai, nekovalentiškai prisijungiantys AMP. Tiek kepenų, tiek raumenų ląstelių glikogeno fosforilazės aktyvumas reguliuojamas GKMB. 22. Pentozinis gliukozės skaidymo kelias: stadijos, oksidacinės stadijos reakcijų seka, fermentai ir kofermentai, biologinė reikšmė. Procesas vyksta ląstelių citoplazmoje. Skirstomas į 2 dalis: oksidacinės reakcijos ir neoksidacinės reakcijos. Pirmosios dvi pentozinio ciklo reakcijos yra oksidacinės, jų metu G-6-P oksiduojamas ir dekarboksilinamas. Pentozinis gliukozės skaidymo kelias pradedamas nagrinėti nuo 3 molekulių G-6-P. 1) G-6-P dehidrinimas. Reakcijos vyksta 2 stadijomis. Veikiant G-6-P dehidrogenazei (kofermentas NADP+), G-6-P oksiduojamas iki 6-P-gliukano laktono. Antrąją stadiją katalizuoja gliukono laktonazė, susidaro 6-P-gliukonatas. 2) 6-P-gliukonato oksidacinis dekarboksilinimas. 6-P-gliukonatas oksiduojamas ir dekarboksilinamas veikiant 6-P-gliukonatdehidrogenazei, kofermentas NADP+. Susidaro ribuliozės 5-P ir pasibaigia oksidacinės reakcijos. Toliau vyksta neoksidacinės reakcijos, tam reikia ribuliozės-5-P izomerų ksiliozės-5-P ir ribozės-5-P. Iš 3 ribuliozės-5-P molekulių 2 izomeruojamos į ksiluliozės-5-P ir 1-iki ribozės-5-P. 3) 2 ribuliozės-5-P molekulės izomeruojamos į 2 ksiliuliozes-5-P molekules. Vyksta OH- grupės prie 3 C atomo persigrupavimas, katalizatorius – ribuliozės-5-P epimerazė. 4) 3 ribuliozės-5-P molekulė veikiant ribozės-5-Pketoizomerazei izomeruojama į ribozės-5-P. 5) 1-oji transketolazės katalizuojama reakcija, kofermentas TDP, panaudojama ribozės-5-P ir 1 molekulė ksiliuliozės-5-P. Glikolio aldehidas TDP pernešamas nuo ksiluliozės-5-P ant seduheptuliozės-7-P. 6) Transaldolazės katalizuojama reakcija, nuo seduheptuliozės-7-P atskyla trianglis fragmentas ir susijungia su PGA. 7) Antroji transketolazės kanalizuojama reakcija. Glikolio aldehidas nuo ksiliuliozės pernešamas ant E-4-P, susidaro F-6-P ir PGA. 8) F-6-P izomerizavimas į G-6-P. Veikiant triopzių fosfatų izomerazei iš 1 molekulės PGA susidaro DAP, veikiant aldolazei iš 2 triozių susidaro F-1,6-diP, veikiant F-1,6-difosfotazei atskeliama fosfato rūgšties liekana ir susidaro F-6-P, F-6-P izomerizuojamas į G-6-P veikiant G-6-P izomerazei. Visos pentozinio kelio reakcijos yra grįžtamos, išskyrus 1-ąją. Biologine reikšmė. Biologinio pentozinio gliukozės skaidymo kelio reikšmė betarpiškai susijusi su NADPH ir ribozės-5-P susidarymu. NADPH reikalingas sintezės procesams kaip reduktorius, bet nedalyvauja kvėpavimo grandineje. NADPH naudojamas: riebiųjų rūgščių, cholesterolio sintezei, vaistų ir nuodų nukenksminimui makrosominės oksidacijos būdu kepenyse, nukenksminant NH3 redukcinio aminimo būdu, nukenksminant H2O2, OH, O2. Ribozės—P naudojimas: nukleorūgščių, nukleotidų kofermentų, histidino sintezei. Pentozinis kelias aktyviausias tuose organuose ir audiniuose, kur intensyviausiai naudojama NADPH ir ribozės-5-P (riebaliniame audinyje, kepenyse, antinksčiuose, lytinėse liaukose, kaulų čiulpuose, limfiniame audinyje, pieno liaukose. Mažas šio metabolinio kelio aktyvumas yra raumenų audiniuose. Šis kelias svarbus eritrocitams, nes NADPH dalyvauja redukuojant gliutationą – tai eritrocitų antioksidacinės sistemos komponentas, dalyvauja nukenksminant H2O2, apsaugo jame esančią Fe2+ nuo oksidacijos ir eritrocitų membranas nuo suirimo. 23. Gliukoneogenezės šaltiniai. Gliukoneogenezė iš pieno rūgšties: reakcijų seka, fermentai ir kofermentai, reguliavimas. Gliukozės gaminimas iš ne angliavandenių vadinamas gliukoneogeneze. Ji labai svarbi atkuriamuoju laikotarpiu po aktyvių fizinių pratimų. Ne angliavandenių šaltiniai gliukozei sintetinti: laktatas, glicerolis, glikogeninės aminorūgštys, Krebso ciklo metabolitai. Pagrindine vieta, kur ji vyksta yra kepenys, silpniau vyksta inkstų žievės ląstelėse, beveik nevyksta griaučių raumenyse, širdyje, smegenyse. Dalis gliukoneogenezės reakcijų vyksta mitochondrijose, kita dalis citoplazmoje. Gliukoneogenzės ir glikolizės skirtumai: Lokalizacija – glikolizė tik citozolyje, gliukoneogenezė mitochondrijose ir citozolyje. Energijos panaudojimas – glikolizė gamina energiją, gliukoneogenesė naudoja. Reguliacija – aktyvinantys glikolizę veiksniai slopina gliukoneogenezę ir atvirkščiai, todėl kartu jie nevyksta ląstelėje. Gliukoneogenezė iš pieno rūgšties: procesas atvirkščias glikolizei, bet netapatus priešinga kryptimi vykstančiai glikolizei. Trys negrįžtamos glikolizės reakcijos aplenkiamos, įsijungus tik šiam procesui būdingiems fermentams. Bendriausiuoju atveju gliukoneogenezės reakcijų seka pradedama piruvato virtimu į fosfoenolpiruvatą, tačiau tiesiogiai taip nevyksta, aplenkiama 10 glikolizės reakcija. 1. Pradžioje veikiant piruvatkarboksilazei piruvatas paverčiamas oksaloacetatu (OA), šio fermento kofermentas yra karboksibiotinas. Reakcija vyksta mitochondrijose, kur patenka piruvatas (R-JA). 2. Vidinė mitochondrijų membrana nelaidi OA, todėl matrikse jis verčiamas malatu (R-JA). Vidinėje mitochondrijų membranoje esantis malato nešiklis perneša malatą į citoplazmą, o ten malatdehidrogenazė jį vėl paverčia OA (R-JA). 3. Citoplazmoje esantis OA fermentas piruvatkarboksikinazė paverčia fosfoenolpiruvatu (PEP) (R-JA). Reakcijos metu išsiskiria CO2, kuris buvo prijungtas prie piruvato 1-oje reakcijoje. O kaip energijos šaltinis naudojamas GTP. Nuo PEP iki fruktozės-1,6-difosfato visos glikolizės reakcijos grįžtamos, jas katalizuoja tie patys glikolizės fermentai. 3 glikolizės reakcijos apėjimas. Reakciją katalizuoja fermentas f-1,6-difosfataze F-1,6-diP  F-6-P +H3PO4 Fermentas f-1,6-difosfatazė alosterinis, jį aktyvina citratas ir ATP, inhibuoja f-2,6-diP ir AMP. F-6-P izomerizuojasi į G-6-P. 1 glikolizes reakcijos apėjimas. Reakciją katalizuoja gliukozės-6-P fosfatazė G-6-P + H2O  Glc + H3PO4, susidariusi laisva gliukozės patenka iš audinių į kraują. G-6-P fosfatazės yra kepenyse, inkstuose, nėra organuose, kurie negali aprūpinti kraujo gliukoze, jis alosterinis fermentas, jį inhibuoja gliukozė ir insulinas. Reguliavimas. Gliukoneogenezės greitis reguliuojamas 2 būdais – substratų srautu ir reguliacinių fermentų kiekiu bei aktyvumu. 1. Sunkiai dirbant, sportuojant ir streso metu antinksčių šerdis išskiria adrenaliną, kuris skatina riebalų skaidymą iki riebiųjų rūgščių ir glicerolio, badaujant išskiria hormoną kortizolį ir kitus gliukokortikoidus, kurie padidina laisvu aminorūgščių kiekį kraujyje. Padaugejus kraujyje laktato, glikogeninių aminorūgščių, glicerolio gliukoneogenezės greitis kepenų lastelese padidėja. 2. Dvi gliukoneogenezės reakcijos vyksta, veikiant reguliaciniams fermentams, kurių aktyvumą slopina tam tikri metabolitai. Keturias gliukoneogenezės reakcijas katalizuoja indukuojamieji fermentai, kurių kiekį ląstelėse veikia hormonai. *24. Glikogeno sintezė. Glikogeno sintazės aktyvumo reguliavimo mechanizmas. Gliukozė žmogaus ir kitų žinduolių organizmuose kaupiama kaip glikogenas. Jis yra gliukozės polimeras. Daugiausia glikogeno sukaupia kepenys ir griaučių raumenys. Raumenų ir kepenų glikogeno funkcijos skiriasi – kepenų glikogenas tiekia gliukozę į kraują ir taip palaiko gana pastovią jos koncentraciją, o raumenų glikogenas tiekia gliukozės-6-fosfatą glikolizės procesui. Glikogenas sintetinamas beveik visuose žmogaus ir kitų žinduolių organuose, tačiau aktyviausiai – kepenyse ir raumenyse. Glikogeno sintezė pradedama gliukozės aktyvinimu, veikiant heksokinazei ir gliukokinazei: Gliukozė + ATP  gliukozės-6-fosfatas + ADP. Po to gliukozės-6-fosfatas verčiamas į gliukozės-1-fosfatą. Šią reakciją katalizuoja fosfogliukomutazė ir Mg2+. Kai gliukozės-6-fosfatas yra prijungiamas prie fosfogliukomutazės aktyviojo centro, susidaro tarpinis reakcijos produktas – gliukozės-1,6-difosfatas, kurio skilimo metu išskiriamas gliukozės-1-fosfatas. Gliukozės-1-fosfatui susijungus su uridin-5-trifosfatu (UTP), išsiskiria aktyvintos gliukozės darinys uridindifosfogliukozė (UDP-gliukozė): Gliukozės-1-fosfatas + UTP  UDP-gliukozė + PPn. Šios reakcijos metu taip pat išsiskiria ortodifosfatas (PPn), kurį skaido difosfatazės. Glikogeno sintazės aktyvumas reguliuojamas grįžtamojo fosforilinimo būdu. Aktyvintoje glikogeno sintazėje a aminorūgšties serino liekanos nefosforilintos. Veikiant proteinkinazei A, prie glikogeno sintazės reguliacinių centrų serino liekanų prijungiamos fosfato grupės, todėl fermentas tampa neaktyvus. Tai glikogeno sintazė b. Citoplazmos fermentas fosfoproteinfosfatazė pašalina iš šio fermento reguliacinio centro fosfato grupes ir vėl atnaujina glikogeno sintazę a. Taigi, glikogeno sintazė yra arba aktyvinama, arba slopinama. 25. Glikolizės ir gliukoneogenezės tarpusavio ryšys organizme. Kori ciklas Tarp glikolizės raumenyse ir gliukoneogenezės kepenyse yra glaudus ryšys, kuris vadinamas Kori ciklu. Intensyviai susitraukinėjančiuose griaučių raumenyse ATP gaminamas glikolizės reakcijų metu, todel kaupiasi laktatas. Raumenys laktato nepasisavina. Jis lėtai difunduoja į kraują ir nunešamas į kepenis, kur naudojamas gliukozės sintazei. Kori ciklas yra aktyviausias ilsintis po didelių fizinių krūvių. Ramybės metu gliukozė, susidariusi kepenyse iš laktato, raumenyse verčiama glikogenu, kuris bus naudojamas palaikyti raumenų susitraukimus fizinio krūvio metu. 26.Gliukozės kiekio kraujyje reguliavimas. Sveiko žmogaus gliukozės kiekis kraujyje yra gana pastovus tarp 3,3 ir 5,5 mmol/l. Po sotaus ir daug angliavandenių turinčio valgio kraujyje gliukozės kiekis trumpam padidėja. Kepenys gliukozę kaupia greičiausiai ir labai veikia jos kiekį kraujyje, nes gliukozės pernaša pro kepenų lastelių membranas yra pasyvi. 1. Ji tiesiogiai priklauso nuo gliukozės kiekio kraujyje ir nepriklauso nuo insulino; 2. Esant didelei gliukozės koncentracijai, tik kepenų fermentas gliukokinazė fosforilina gliukozę versdamas ją gliukozės-6-fosfatu. Kepenyse yra glikogeną gaminantys fermentai ir pentozių fosfatų kelias, todėl šių ląstelių gliukozės-6-fosfatas yra nekaupiamas, bet nuolat panaudojamas. Raumeninis audinys naudoja gliukozę ir mažina jos kiekį kraujyje. Jis čia kaupiamas kaip glikogenas. Tam kad raumenys ir kiti audiniai pasisavintų iš kraujo gliukozę, būtinas kasos hormonas insulinas. Insulinas netiesiogiai aktyvina gliukozės nešiklį ir spartina palengvintą gliukozės pernašą pro raumenų ir kitų audinių lastelių membranas. Jei gliukozės kiekis kraujyje nėra labai didelis ir raumeninėse ląstelėse nėra gliukozės-6-fosfato pertekliaus, tai raumenys sukaupia didelę glikogeno atsargą ir padeda kepenims sumažinti gliukozės kiekį kraujyje. Tais atvejais, kai audinių lastelės nereaguoja į insuliną arba kasa jo išskiria per mažai, susergama cukriniu diabetu. Trumpalaikio badavimo metu kepenyse gliukagonas skaidomas į gliukozę, kuri patenka į kraują. Glikogeno skaidymą aktyvina hormonai: gliukagonas, adrenalinas, noradrenalinas, tiroksinas. Pastovų gliukozės kiekį kraujyje padeda palaikyti inkstai. Inkstu kanalėliuose gliukozė sugeriama iš pirminio šlapimo ir vėl gražinama į kraują. Tam reikalinga ATP. 27.Fotosintezės bendroji charakteristika, fazės. Fotosintezės ir ląstelinio kvėpavimo skirtumai. Didžiausią dalį žemės biosferos organinų medžiagų pagamina augalai, dumbliai ir kai kurios bakterijos, veikiant saulės šviesai. Tai yra fotosintezė (f). Fotosintezės substratai – nedidelės vidinės energijos neorganinės molekulės CO2 ir H2O. Iš jų sintetinami sudėtingi, didelę vidinę energiją turintys organiniai junginiai. Fotosintezės metu kaip šalutinis produktas išskiriamas O2. Fotosintezė – fermentinis procesas, kuris žaliuose augaluose skirstomas į 2 fazes: 1) Šviesoje vykstancios reakcijos. 2) Tamsoje vykstančios reakcijos. Fotosintezė – procesas, atvirkščias ląsteliniam kvėpavimui. Svarbiausi jų skirtumai: fotosintezė ląstelinis kvėpavimas vyksta tik esant šviesai nepriklauso nuo šviesos vyksta periodiškai vyksta nenutrūkstamai panaudojamas H2O ir CO2 panaudojamas O2 skyla H2O susidaro H2O reakcijų metu, energija sunaudojama: CO2+H2O+E->maisto medžiagos reakcijų metu energija išskiriama: maisto medžiagos+O2 -> CO2+H2O+E 28. Fotosintezė: šviesoje vykstančios reakcijos. Ciklinė ir neciklinė elektronų perneša elektronų pernašos grandinėje. Pernešami elektronai prieš oks-red potencialą naudojant šviesos kvantų energiją. Neciklinė elktronų pernašos metu elektronai juda iš vienos oks-red sistemos I/2 O2/H2O (Eo = +0.81 V) į kitą oks-red sistemą NADP+/NADPH (Eo = -0,32V) dalyvaujant abiem fotosistemos ir elektronų pernašos grandinėms. Pirmosios ir antrosios fotoreakcijos metu elektronai juda prieš oks-red potencialą. Kiekvienu atveju čia sunaudojama po kvantą energijos. Tarpiniuose etapuose elektronai juda pagal oks-red potencialą. Judant elektronams iš FS – I į FS – II dalį elektronų energijos kaupia elektrocheminis protonų gradientas ant tilakoidų membranų pavidalu, o šio potencialo energija panaudojama ATP sintezei. Kai FS – 1 sugeria šviesos kvantus, įgiję didelę energiją elektronai palieka RC ir per elektronų nešiklių grandinę perduodami NADP+. NADP+ kartu su elektronais prsijungę ir H+ virsta NADPH. NADP+ + 2e- + H+ > NADPH. Kai FS – 1 netenka elektrono jis oksiduojamas. Oksiduotas FS – 1 RC redukuojamas elektronu, kurį išmeta FS – 2 ją paveikus šviesa. Į FS – 1 šis elektronas patenka per nešiklių sistemą, kuri yra išsidėsčiusi tarp FS2 ir FS1. Tada FS2 RC oksiduojamas. Pastarasis redukuojamas elektronu, išsiskyrusiu, skaidant H2O fotolizės būdu. H2O skaidymas veikiant saulės šviesos energijai vadinama fotolize. 2H2O > 4H+ + 4e- + O2 Šio proceso metu išsiskyrę elektronai užpildo FS2 atsiradusį elektronų trūkumą, vandenilio jonai laikinai lieka tilaktoido ertmėje, o deguonis iš chloroplastų, vėliau ir iš augalo išsiskiria dujų pavidalu. Norint vieną elktroną pernešti nuo H2O ant NADP+, reikia dviejų šviesos kvantų, po vieną kiekvienai FS. Norint, kad sudarytų viena O2 molekulė, nuo H2O ant NADP+ turi būti pernešti 4 elektronai, tam reikia 8 šviesos kvantų - po 4 kiekvienai FS. Elektronus perneša nuo H2O ant NADP+ elektronų pernašos grandinė, kurią sudaro daug nešiklių, tokių kaip Ferodoksinas, Flavoproteinas ir kt. Pagrinde šviesos reikia reikia reakciniams centrams P700 ir P680 sužadinti, po to kai šie centrai sužadinami, kiti elektronų pernašos etapai gali vykti ir be šviesos. Neciklinės elektronų pernašos nuo H2O ant NADP+ metu susidaro du makroenerginiai junginiai: NADP ir ATP. Dalis šviesos energijos, kurią sugeria fotositemos, paverčiama ATP energija. Šis procesas vadinamas fotosintetiniu fosforilinimu arba fotofosforilinimu. Ciklinė elektronų pernaša dalyvauja tik FS1. Šiuo atveju išlėkęs iš sužadintos FS1 elektronas juda ne prie NADP+, o grįžta aplinkiniu keliu į FS1 ir užpildo joje atsiradusį elektronų trūkumą. Į šį aplinkinį elektronų pernašos kelią įeina dalis elektronų nešiklių, jungiančių FS2 su FS1 bei fosforilinimo sritis. Taigi, veikiant šviesai į FS1 elektronai gali išlėkti iš FS1 RC ir vėl grįžti atgal. Energijos kiekis, kurio reikia, kad vienas elektrons atliktų šį ciklą, lygus vienam šviesos kvantui. Ciklinės elektronų pernašos metu susidaro tikrai veinas produktas ATP. Todėl šis procesas vadinamas cikliniu fosforilinimu. Ciklinės elektronų pernašos metu nesusidaro NADPH, nevyksta H2O fotolizė ir nesusidaro O2. 29. Fotofosforilinimas ATP sintezė fotosintetinančiuose organizmuose vadinama fotofosforilinimu. Fotofosforilinimo mechanizmas yra panašus į oksidacinio fosforilinimo mechanizmą ir aiškinamas, remiantis Mitčelo chemoosmosine hipoteze. ATP sint ezė chloroplastuose vyksta panašiai kaip ir mitochondrijose. Ir fotofosforilinimo, ir oksidacinio fosforilinimometu ATP sintezei panaudojama protonų potencialo, kuris susidaro tekant elektronams elektronų pernašos grandine, energija. Protonų potencialasyra lygus: ΔμH+ = Δψ+ ΔpH; ΔμH+ - protonų potencialas (elektrocheminis H+ jonų gradientas), Δψ - membranos potencialas (elektrinių potencialų skirtumas), ΔpH – pH gradientas (H+ jonų koncentracijų skirtumas). Elektronų nešikliai elektronų pernašos grandinėje yra išsidėstę taip, kad elektronų judėjimas sukelia H+ judėjimą pro tilakoido membraną iš išorės į tilakoido ertmę. Chloroplastuose H+ siurbiami iš stromos (pH apie 8) į tilakoidų ertmę (pH apie 5), sudarydami 3-3,5 pH vienetų gradientą. Šis gradientas atitinka apie 0,2VH+ tekėjimo jėgą pro tilakoidų membraną, kurią panaudoja membranoje esanti ATP-sintazė ATP sintezei. •ATP nesintetinamas, jeigu pH gradientas yra

Daugiau informacijos...

★ Klientai rekomenduoja

Šį rašto darbą rekomenduoja mūsų klientai. Ką tai reiškia?

Mūsų svetainėje pateikiama dešimtys tūkstančių skirtingų rašto darbų, kuriuos įkėlė daugybė moksleivių ir studentų su skirtingais gabumais. Būtent šis rašto darbas yra patikrintas specialistų ir rekomenduojamas kitų klientų, kurie po atsisiuntimo įvertino šį mokslo darbą teigiamai. Todėl galite būti tikri, kad šis pasirinkimas geriausias!