Biochemijos informacija

Aminorūgštys,fizikinės cheminės savybės-Baltymai yra polimerai,sudaryti iš aminorūgščių sujungtų peptidiniu ryšiu. {}Hidrolizuojant baltymą(110C 24h 6N HCl) gauname ~200 amino r. Verdant baltymas denatūruojasi, suyra 2-inė ir 3-inė struktūra, bet baltymas nesihidrolizuojasi iki amino r. 20 amino r. naudojamos baltymo sintezei.Po sintezės jos modifikuojasi todėl ir gauname ~200 amino r.Bendru pavidalu amino r. galime užrašyti {}.Tai α-amino r., tai yra grupės -NH2 ir COOH yra prie vieno anglies atomo, tačiau yra ir β,γ amino r, kuriose NH2 yra per vieną ar kelis anglies atomus nutolusi nuo COOH grupės. Kai kurios amino r:Gly,Ala,Glu,Lys,His,Pro,Tyr,Phe ir Trp.Amino r. yra ir hidrofobinių(gerai tirpstančių organinėse rūštyse) ir hidrofilinių(gerai tirpstančių vandenyje).Glicinas vienas iš amino r. neturi hiralinio centro, todėl yra optiškai neaktyvus.Izoleucinas turi du chiralinius centrus. Dauguma α-amino r. yra alifatinės ir turi pirminę amino grupę, išskyrus proliną(hidroksiproliną, kuris turi antrinį aminą){}.α-amino r. gali būti L ir D konfigūracijos. D-amino r. randamos antibiotikuose, jų yra bakterijų sienelėse, jos yra neaktyvios ir fermentai jų neveikia.L konfigūracijos yra biologiškai aktyvios.α-amino r. lyd.temp. yra gana aukšta(~200 C) Šią savybę apsprendžia cviterjonų struktūra, nes amino r. tirpaluose egzistuoja tokiame pavidale{ }.Ph reikšmė kurios esant amino r. yra cviterjonų pavidale vadinamos izoelektriniu tašku-pI kuris priklauso nuo išorinės grandinės pH. Jei neutrali amino r. šoninė grandinė kai pI=5-6,5 rūgštinė pI6,5 tai amino r. turinčios azoto atomą šoninėje grandinėje (argeninas, histidinas).Bazinės amino r. savybes apsprendžia karboksilato jono rūgštingumas, nes vyksta protonų prijungimas prie karboksirūgšties liekanos {}. Rūgštines savybes apsrendžia amonio jonų gebėjimas atiduoti protoną {}.Dauguma amino r. žmogaus organizme susintetinamos ir vadinamos pakeičiamosiomis,bet ura ir tokių kurių organizmas nesintetina (leucinas,lizinas,izoleucinas) ir vadinamos nepakeičiamomis. Baltymų pirminė ir antrinė struktūros-Baltymo priminė struktūra tai amino r. seka polipeptidinėje grandinėje. Amino r. į polipeptidinę grandinę susijungia peptidiniu ryšiu{}.Jei tarpusavyje yra susijungusios tai gautas junginys vadinamas dipeptidu, jei trys-tripeptidu ir t.t.Jei tarpusavy susijungs nuo 5 ir 10 amino r. oligopeptidas, jei ~50 tai polipeptidas, ojei >50 tai baltymas.Be peptidinio ryšio pirminėje baltymo struktūroje gali būti ir disulfidinis ryšys(-S-S-).Toks ryšys yra insuline.Pirmasis insulino tuo pačiu ir pirminę baltymo struktūra nustatė Sengeris.Insulinas tai hormonas reguliuojantis cukraus kiekį kraujyje, pagreitina gliukozės perėjimą iš kraujo į raumenis.Principinė insulino struktūra:Apolipeptidinė grandinė sudaryta iš 21 amino r.B iš 30 amino r.{}.Artimiausias žmogaus insulinui yra kiaulės insulinas. Pirminė baltymo struktūra nustatoma:1) masspektrometrijos metodu.Galima nustatyti mažus kiekius. 2)Cheminis metodas.N-amino r. gali būti nustatomos dviem būdais:1)Sengerio metodas{}.Šiuo metodu gauname pažymėta amino grupę N-galinę grupę(∆0) +suhidrolizuotą peptidą, t.y. atskiras amino r. Todėl šis metodas nėra labai patogus.2)Edmano metodas, kai naudojamas FITC{}.Šiuo metodu galima paeiliui nustatant N-galines amino r. nustatyti ~50 amino r.C galui nustatyti naudojama karboksipeptidazė. Pagal pirminę baltymo struktūrą galime prognozuoti kokia bus antrinė ir tretinė baltymo struktūra. Nustatyti ar baltymas membraninis ir jei taip prognozuoti kuri baltymo dalis įlys į membraną.Taip pat prognozuoti,kuo žmogus serga.Antrąją baltymo struktūra nustatė pirmieji Polingas ir Holli.Ji gali būti:α spiralė arba β struktūra.Pagrindas erdvinio išsidėstymo yra peptidinis ryšys{ },šiame C-N ryšio ilgis 0,133 nm, tai yra ilgesnė už dvigubąjį,bet trumpesnė už viengubąjį, taigi šis ryšys yra tarp viengubojo ir dvigubojo{}.Nėra laisvo sukimosi tarp C-N ryšio ir pakaitai yra vienoje plokštumoje,taip pat ir O ir H vienoje plokštumoje. Gali suktis tik ryšiai Cα-C(kampu φ) ir N-Cβ,kampu φ.Jei išmatuotume visus kampus išmatuotume ir baltymo konfigūraciją.α spiralė yra dešinio sukimo.Ją charakterizuoja vandeniliniai ryšiai tarp amino r. peptidiniu ryšiu.Vandenilinis ryšys susidaro tarp 1 ir 4 amino r.α spiralės struktūra{}. Struktūra kurią sudaro hidrofiliniai ir hodrofobiniai radikalai yra vadinama amfibriline.Jei į α spiralę įeina tokia amino r. kaip prolinas tai α spiralės forma šiek tiek pakinta{}.Hemoglobine yra γ-α spiralės fragmentai.β struktūra tai dvi polipeptidinės grandinės kampas psi 120-130 susijungusios vandeniliniu ryšiu. Viena polipeptidinė grandinė vadinama β juosta ir tarp dviejų β juostų susidaro vandeniliniai ryšiai{}.Galima ir klostyta β struktūra{}.Tokią struktūrą turi šilko baltymas fibrioinas.Kai turime tokią antrinę struktūrą, kai yra k-s aminų sudaryta taip{} vadinama linkis,tai tokia struktūra vadinama superantrine.Jos gali būti ir graikų rakto struktūros{}. Baltymų tretinė ketvirtinė struktūros-Tretinė balatymo struktūra tai antrinės struktūros erdvinis išsidėstymas.Sąveikaujant amino r. šarminiams radikalams susidaro kompaktiška struktūra-globulas.Be antrinės struktūros tretinėje galima rasti ir pirminės struktūros fragmentus.Susidaro tokia struktūra kurios vidinė energija yra minimali o galinių rūgščių skaičius maksimalus.Tretinė baltymo struktūra reikalinga tam kad baltymas atliktų savo funkciją, tai yra tam kad susidarytų aktyvūs centrai-fermentai.Baltymo struktūra priklauso nuo cheminio ryšių:1)kovalentinio ryšio, tai yra disulfidiniai ryšiai.2)silpni nekovalentiniai ryšiai pvz:vandeniliniai ryšiai tarp O-H, C=O,-S-H,-N-H{}.Jei išoriniai radikalai yra hidrofiliniai tai baltymas tirps vandenyje,jei hidrofobiniai netirps.Hidrofobiniai radikalai bus susijungę dėl hidrofolinės sąveikos{}.Hidrofobinė sąveika sąlygoja entropijos faktorius.Ši sąveika susijusi su betvarkės didėjimu,bet vandens buvimas sumažina betvarkę ir taip vykdomas vandens išstūmimas iš tarpų ir molekulės entropija padidėja.Iš to matome jei tirpiklis polinis, tai baltymo viduje bus hidrofobiniai o išorėje hidrofiliniai,jei tirpiklis nepolinis,tai išorėje baltymo bus hidrofobiniai radikalai,o viduje hidrofiliniai. 3)Van der Valsiniai ryšiai, taip pat stabilizuoja tretinę baltymo struktūrą.Tretinei baltymo struktūrai analizuoti naudojama 1)rentgeno struktūrinės analizės metodas. Trūkumas tas kad reikia turėti baltymo kirstalą ir reikia dar vieno kristalo su metalu.2)Naudojamas BMR metodas,kuriuo galima nustatyti baltymo struktūrą kuris yra iki 40 kD.3)Elektroninės mikroskopijos metodas.4)Kompiuterijos analizės metodas(tiria kokios amino r. turi α ir β spiralę.Baltymo tretinė struktūra sudaryta iš α spiralių β struktūros, kilpų:{}. Yra baltymų tretinių struktūrų kurias sudaro tik α spiralės pvz: hemoglobinas. Ribonukleazė kuri skaldo ribonukleorūgštis sudaro tik β struktūros ir tokia tretinė struktūra vadinama statinaite.Jei turime memraninį baltymą tai jis yra įsiskverbęs į membraną: {}.Baltymų domenai tai diskretiški nepriklausomai susisukantys baltymų tretinės struktūros funkciniai ir struktūriniai elementai. Perskėlus gauname du domenus {}.Yra fermentai dehidrogenazės kurie dalyvauja oksidacijos ir redukcijos procese.Jo kofermentas NAD{}.Dehidrogenazė turi du domenus:vienas domenas prijungia NAD'ą ir jis yra homologiškas visose dehidrogenazėse,o antras specifiškas substratui.Ketvirtinė baltymų struktūrą sudaryta ne iš vienos baltyminės molekulės,bet iš kelių sujungtų nekovalentiniai ryšiais.Kiekviena baltyminė molekulė vadinama subvienetu.Subvienetai gali būti tarpusavyje sujungti: hidrofobiniais, vandeniliniais, elektrostatiniais ryšiais.Ketvirtinė baltymų struktūra reikalinga fermentų aktyvumui,kai yra keli subvienetai atsiranda reguliacinis efektas. Fibriliniai baltymai-Fibriliniai baltymai yra ištemti ir vienas iš tokių yra keratinas.Jame yra dvi α spiralės susisukusios į dvigubą super spiralę{}.Toks spiralės susijungimas sudaro fibrilę.Ji yra gana tvirta.Keratinas įeina į plaukų sudėtį.Dedant cheminį plaukas susisuka nes naudojamos cheminės medžiagos kurios suardo disulfidinius tiltelius ir tada gauname{}.Kalogene yra ~20% visų amino r. yra prolinas,hidroksiprolinas,taip pat daug glicino.Dėl prolino buvimo gaunama pusiau ištemta spiralę ir trys susisuka į vieną super spiralę.Prolinas ir hidroksiprolinas pasikartoja kas trys amino r.Iš jaunų viščiukų kremzlių gauname želatiną,kurioje yra jauno kalogeno.Kalogeno struktūra susideda iš kologeno fibrilių, kurios sujungtos kovalentiniais ryšiais{}.Kalogeno fibriles stabilizuoja vandeniliniai ryšiai tarp atskirų polipeptidinių grandinių.Tų vandenilinių ryšių susidarymą padidina ir hidroksiprolinas turintis OH grupę, kuri irgi gali sudaryti vandenilinį ryšį.Susidaro ir kovalentiniai ryšiai tarp fibrilių tarp kurių kristalizuojasi Ca3(PO4)2 įeinantis į kaulų sudėtį.Jūreivių pagrindinė liga skorbulas kuris atsiranda dėl vitamino C trūkumo.Veikiant prolino hidroksilazei prolinas hidroksilinasi. Atsiradus OH grupei prolinas pasidaro stabilus ir todėl kraujagyslės tampa tvirtesnės. Prolino hidroksilazės centre yra Fe2+ (redukuota forma).Jis gali oksiduotis į Fe3+ ir fermentas būna nebeaktyvus. Vitaminas C yra antioksidantas ir yra stiprus reduktorius,redukuoja Fe ir palaiko fermento veiksmingumą. Baltymų tretinės struktūros susidarymas-Baltymo molekulė yra judri,joje juda viskas kas yra aplink viengubą ryšį.Gali judėti visi domenai.Reaguojant substratui su fermentu keičiasi baltymo konformacija. Receptoriui prie ligando keičiasi jo konformacija.Baltymo tretinė struktūra sintetinasi branduolyje.Šios struktūros susidarymas vyksta taip:kai sintetinasi baltymo linijiniai fragmentai ir po to susidaro lokaliniai nedideli antrinės struktūros elementai, tai tarp antrinių struktūros radikalų gali susidaryti super antrinės struktūros fragmentai,tada susidaro domenai.Iš jų susidaro nepilnai susiformavęs baltymas,vadinamas išlydytu baltymu iš kurio gaunama globulė.Globulės susidaryme dalyvauja šaperonai ir šaproninai. Šaperonai,šaproninai, tai temperatūrinio šoko baltymai.Jie padeda baltymui susisukti į taisyklingą struktūrą.Tarkim kad imame tokius tris hidrofobinius segmentus ir jie susisuka tam tikru būdu{}. Šaproninas jungiasi prie hidrofobinių segmentų paskui jie disocijuoja ir tokiu būdu susidaro ryšiai tarp atitinkamų hidrofobinių sričių.Šaproninai yra cilindro formos sudarytos iš dviejų dalių.Kiekviena dalis sudaryt iš 7 subvienetų.Šis cilindras turi kepurę, tai yra iš viršaus užsiblokuoja dar vieną baltymą{}.Blogai susisintetinus baltymas patenka į cilindro vidų ir jungiasi prie cilindro viduje esančių hidrofobinių amino r.Toliau panaudojama ATP kaip energijos šaltinis ir šapronino viduje keičiasi baltymo konformacija: konformaciniai radikalai paslepiami ir susidaro nauji ryšiai.Kai susidaro stabilesnė baltymo struktūra jis išlenda iš cilindro lauk. Fermentinės katalizės esmė-Fermentai-tai baltyminiai katalizatoriai greitinantys chemines reakcijas.Yra žinoma apie 3500 skirtingų rūšių fermentų.Tarkim kad fermentas E jungiasi prie substrato S ir gaunamas tarpinis fermento substratas ES iš kurio gaunamas produktas EP o iš fermentas E ir produktas P, t.y.{}Kiekvieną reakciją aprašo potencinė kreivė{}.Ar reakcija vyks apsprendžia laisvoji gibso energija:jei ∆G0 reikia suteikti reakcijai papildomos energijos kad ji vyktų.Supaprastintu būdu sakykim vyksta reakcija{} tai šios reakcijos laisvoji gibso energija bus lygi{}.Kur ∆G0-standartinė gibso energija kuri nusako į kurią pusę vyksta reakcija. ∆Ea-tai aktyvacijos energija kuri nusako energijos kiekį kurį reikia suteikti kad reakcija vyktų tam tikru greičiu, tai yra nusako kaip greit vyks reakcija.Katalizatoriai didina reakcijos greitį mažindami aktyvacijos energiją. Reaguojant fermentui su substratu susidaro ryšiai ir išsisikiria energija kuri panaudojama aktyvacinės energijos mažinimui,kadangi susidaro ES kompleksas todėl reakcija nukreipiama kita linkme.Be to fermento aktyvus centras geriau prisijungia pereinamojo būvio tarpininką ES nei substratą ar produktą. Fermentinės reakcijos greičio priklausomybė nuo temp...-Fermentinės reakcijos greitis priklauso nuo:1)temperatūros.2)substrato koncentracijos.3)pH.4)Medžiagos prigimties.Geričio priklausomybė nuo temp.galime pavazduoti tokia kreive:{}.Iš pradžių kylant temperatūrai kyla šiluminis mlekulių greitis,tuo pačiu didėja ir reakcijos greitis.Pasiekiamas greičio maksimumas prie tam tikros temp.toliau didinant temp.baltymas denatūruojasi fermento aktyvus centras suyra ir todėl reakcijos greitis vėl pradeda mažėti.Reakcijos priklausomybė nuo pH vaizduojama kreive{}.Tam tikri fermentai veikia esant tam tikrom pH reikšmėm,pvz:pepsinas skrandyje veikia esant rūgščiai terpei.Dideli pH pokyčiai denatūruoja baltymus ir suyra fermento aktyvus centras.Pakeitus pH gali pakisti substrato jonizacijos laipsnis ir substras nepsijungs prie fermento.Taip pat pH pakitimas gali pakeisti fermento aktyvaus centro jonizacijos laipsnį ir fermentas neglai susijungti su substratu, tai reiškia kad nevyksta katalizė, tai yra reakcijos greitis sumažės.Greičio priklausomybė nuo substrato konc.galim pavazduoti taip {}.Michaelis ir Menten bandė matematiškai apskaičiuoti fermentinės reakcijos priklausomybę nuo substrato konc.Tarkim vyksta reakcija{}.Matuojant pradinį reakcijos greitį ir tada{}.Priimamos tam tikros sąlygos:{}1)reakcijos stacionavimo sąlyga, tai yra kai reakcijos ES konc.yra pastovi{}2)antra sąlyga kad pradinė fermento konc. yra lygi{}.Įstatę ES išraišką i greičio išraišką gauname reakcijos greitį:{}.Yra du kraštutiniai atvejai:1){}2){}.Taigi pradžioje nubrėtoje kreivėje gauname atitikimus su pradiniu ir maksimaliu greičiu{}.Pagrindinė Michaelio ir Menteno lygties išraiška:{}Ši išraiška rodo reakcijos greičio priklausomybę nuo konc.Kai pradinės reakcijos greitis lygus pusei maksimalaus reakcijos greičio tai tada Michaelio konstanta lygi substrato konc.{}.Kuo didesnė KM tuo mažesnis reakcijos greitis.Katalitinė konstanta nusako fermentinės reakcijos limituojančios stadijos greitį. Tarkim vyksta reakcija:{}.Viena iš stadijų yra limituojanti ta kurios greitis yra mažiausias.Katalitinė konstanta parodo kiek molekulių substrato paverčia produktu-1 molekulė fermento per 1 s.Santykis tarp katalitinės ir Michaelio konstantos pilnai nusako fermento aktyvumą.Laimiveras ir Berkas nustatė priklausomybę atvirkštinio reakcijos greičio nuo atvirkštinės substrato konc. ir ekstrepoliuojant gavo atvirkštinę konstatantą,grafiškai atrodytų taip{}. Fermentų inhibitoriai-Fermentų inhibitoriai tai medžiagos lėtinančios fermentines reakcijas pvz:ciklooksigenazė inhibuoja aspirinas.Tarkim vyksta reakcija {} ir fermentas E jungiasi su inhibitoriumi Y, tai {}.Santykis {} vadinamas inhibocijos konstatanta χi Jei turime:1) k+i>k-i ,tai turėsime negrįžtamą inhibicinę reakciją.Kai inhibitorius su fermentu sudaro patvarius kompleksus. 2)Jei k+i

Daugiau informacijos...

★ Klientai rekomenduoja

Šį rašto darbą rekomenduoja mūsų klientai. Ką tai reiškia?

Mūsų svetainėje pateikiama dešimtys tūkstančių skirtingų rašto darbų, kuriuos įkėlė daugybė moksleivių ir studentų su skirtingais gabumais. Būtent šis rašto darbas yra patikrintas specialistų ir rekomenduojamas kitų klientų, kurie po atsisiuntimo įvertino šį mokslo darbą teigiamai. Todėl galite būti tikri, kad šis pasirinkimas geriausias!