Mikrobiologijos pasiruošimas atsiskaitymui

 Vandens mikrobiologijos koliokviumo klausimai (VT-3 grupei) 1. Pagrindinės nukliorūgščių funkcijos, kurios apsprendžia jų biologinę reikšmę. Nukleorūgštys turi labai svarbią biologinę reikšmę- tai genetinės informacijos saugojimas ir perdavimas iš kartos į kartą bei šios informacijos realizacija ląstelėse. 2. Iš ko sudaryti nukliotidai? Nukliotidas sudarytas iš 3 medžiagų: heterociklinės (azotinės) bazės, monosacharido – deoksiribozės ir fosforo rūgšties liekanos. 3. DNR molekulėje pasitaikančios azotinės bazės. Azoto bazės gali būti: adeninas (A), guaninas (G), citozinas (C) it timinas (T). 4. Tarp ko DNR molekulėje susidaro kovalentinės, vandenilinės jungtys? Kovolentinė jungtis vyksta tarp vieno nukliotido deoksiribozės ir kito nukliotido fosforo rūgšties liekanos. Dvivijėje DNR spiralėje azotinės bazės nukreiptos į spiralės vidų ir tarp jų susidaro vandenilinės jungtys. 5. Trumpai apibūdinkite DNR sintezės būdą – matricinę polireakciją. DNR sintezės (dvigubėjimo) procese dvivijė spiralė, veikiant fermentui, pradeda išsisukti (grandinės atsiskiria), ir prie kiekvienos grandinės iš ląstelėje esančių nukliotidų sintetinama nauja grandinė taip, kad ji būtų komplementari senajai (kad jos nukliotidų sujungimo seka atitiktų nukliotidų išsidėstymą senojoje grandinėje).Toks sintezės būdas vadinamas matricine polireakcija. 6. Kur lukolizuotos eukariotinės bei prokariotinės ląstelės DNR? Prokariotinėse ląstelėse žiedinė DNR molekulėje išsidėsčiusi citoplazmoje ir sudaro bakterinę chromosomą.Eukariotinėse - 7. Kuo skiriasi RNR bei DNR molekulės? 1) RNR molekulę sudaro vienvijė grandinė; 2) RNR nukliotiduose vietoj deoksiribozės yra ribozė; 3) RNR sudėtyje vietoj azotinės bazės timino yra uracilas. 8. RNR molekulių rūšys. Informacinė (iRNR), transportinė (tRNR) ir ribosominė (rRNR). 9. iRNR funkcijos. Nuo DNR, esančios branduolyje, pernešti informaciją į citoplazmą, kur vyksta baltymų sintezė. 10. tRNR funkcijos. Pernešti aminorūgštis į baltymų sintezės vietą 11. rRNR funkcijos. Karu su baltymais jos sudaro ribosomas. 12. Fermentų funkcijos. Jie sintetinami ląstelėse ir atlieka jose biologinių katalizatorių funkciją. 13. Pagrindinės fermentų savybės. 1) Visi fermentai – baltymai.Vieni jų yra grynieji baltymai, sudaryti tik iš aminorūgščių, kiti, be baltyminės dalies (amofermento), dar turi ir nebaltyminę, vadinamą kofermentu. Kofermentai – tai nedidelės molekulinės masės organinės medžiagos, dažniausiai vitaminai ir jų dariniai. 2) Fermentai pagreitina chemines reakcijas, o patys po reakcijos lieka nepakitę. 3) Fermentai yra labai veiksmingi; maži fermento kiekiai gali perdirbti didelius kiekius substrato. 4) Fermentams būdingas savitumas; vienas fermentas katalizuoja tik vieną reakciją. 5) Dauguma fermentų reakcijų – grįžtamosios. 6) Fermentų aktyvumas priklauso nuo temperatūros, pH, substrato koncentracijos bei cheminių medžiagų, skatinančių ar slopinančių fermentų veikimą. 14. Kokie fermentai vadinami konstituciniais? Kiekvienai mikroorganizmų rūšiai būdingi tam tikri nuolat ląstelėse sintetinami fermentai. Šie fermentai vadinami konstituciniais. 15. Kokie fermentai vadinami adaptaciniais? Kai kurie fermentai ląstelėje sintetinami tik tada, kai aplinkoje atsiranda atitinkamas substratas. Pastarieji vadinami adaptaciniais. 16. Kaip skirstomi fermentai pagal veikimo vietą? Pagal veikimo vietą fermentai skirstomi į esančius ląstelės viduje – endofermentus ir ląstelės išskiriamus į aplinką – egzofermentus. 17. Kas yra medžiagos laisvoji energija? Laisvoji energija yra medžiagos turimas energijos kiekis, tai ta energijos dalis, kuri cheminei reakcijai pasibaigus lieka nepanaudota. 18. Kaip veikia fermentai savitosios reakcijos aktyvacijos energiją? Aktyvacijos energija yra tokia energija, kurios reikia, kad medžiagos molekulės pasiektų pereinamąjį būvį. Fermentai, kaip ir kiti katalizatoriai, sumažina savitosios reakcijos aktyvacijos energiją. 19. Kas vadinama fermento aktyviuoju centru? Fermentų tyrimai parodė, kad daugumos fermentų molekulės yra gerokai didesnės už jų substratų molekules, todėl, susidarant fermentosubstrato kompleksui, su substratu (S) kontaktuoja tik nedidelė fermento (E) dalis, vadinama fermento aktyviuoju centru. 20. Į kokias 6-ias klases suskirstyti fermentai pagal reakcijos tipą? Pagal katalizuojamos reakcijos tipą visi fermentai suskirstyti į 6-ias klases, kurių kiekviena turi savo numerį: oksidoreduktazės – 1, transferazės – 2, hidrolazės – 3, liazės – 4 , izomerazės – 5 ir ligazės – 6. 21. Oksidoreduktazių paskirtis. Oksidoreduktazės katalizuoja oksidacijos-redukcijos reakcijas, pernešdamos elektronus (e) ar vandenilį (e‾+H) nuo oksiduojamo substrato akceptoriui. 22. Oksidoreduktazių klasifikavimas. Oksidireduktazės skirstomos į 4-ias pagrindines grupes: pirmines dehidrogenazes, antrines dehidrogenazes, citochromus ir chinonus. 23. Pirminių dehidrogenazių katalizuojama reakcija. Oksidacijos-redukcijos reakciją, katalizuojamą pirminių dehidrogenazių, galima pavaizduoti taip: redukuotas substratas + NAD → oksiduotas substr. + NADH + H 24. Antrinių dehidrogenazių katalizuojama reakcija. Antrinės dehidrogenazės katalizuoja riebalų rūgščių bei aminorūgščių dehidrinimą, taip pat vandenilio atskėlimą nuo redukuotų pirminių dehidrogenazių: NADH + H + FAD → NAD + FADH2 25. Kaip suprantate elektronų pernašos grandinę? Oksidoreduktazės, pernešančios elektronus (ar vandenilį) nuo pradinio substrato iki galutinio akceptoriaus, sudaro kvėpavimo arba elektronų pernašos grandinę, kurios ilgis priklauso nuo organozmų rūšies. 26. Transferazių paskirtis. Transferazės katalizuoja funkcinių grupių pernešimą iš vienos molekulės kitai: A-B+X → A-X+B 27. Hidrolazių paskirtis. Hidrolazės katalizuoja sudėtingų organinių junginių skaidymą, dalyvaujant vandeniui: A-B+HOH → AH+BOH 28. Liazių paskirtis. Liazės katalizuoja tam tikrų grupių atskėlimą nuo molekulės (susidaro dviguba jungtis) arba prijungimą dvigubos jungties vietoje: -CH-CH- → -CH=CH- + RH | R 29. Izomerazių paskirtis. Izomerazės katalizuoja grupių pernešimą tos pačios molekulės viduje – vienas izomeras virsta kitu: Gliukozės 1-P → Gliukozės 6-P 30. Ligazių paskirtis. Ligazės (sintetazės) katalizuoja dviejų molekulių susijungimą į vieną, panaudojant ATP: A+B+ATP → A-B+ADP+H3PO4 31. Nuo ko priklauso fermentinių reakcijų greitis? Fermentinių reakcijų greitis priklauso nuo įvairių veiksnių: substrato koncentracijos (S), fermento koncentracijos (E), temperatūros, pH, cheminių medžiagų poveikio. 32. Parašykite Michaelio – Menten lygtį. Fermentinių reakcijų greičio priklausomybę nuo substrato koncentracijos parodo Michaeliso-Menten lygtis: v=Vmax (S)/ Km+ (S) kur v-reakcijos greitis, Vmax – didžiausias reakcijos greitis, (S)- substrato koncentracija, Km – Michaeliso konstanta 33. Michaeliso – Menten lygtis Km atžvilgiu. Km= (S) ( Vmax/ v-1) 34. Kam lygus fermentinės reakcijos greitis, kai substrato koncentracija labai didelė? Kai substrato koncentracija labai didelė ( (S)>>Km), iš pagrindinės lygties gausime: v=Vmax. Tai reiškia, kad fermentas prisotintas substratu, ir reakcija vyksta maksimaliu greičiu. 35. Kam lygus fermentinės reakcijos greitis, kai substrato koncentracija labai maža? Kai substrato koncentracija labai maža ((S)

Daugiau informacijos...

★ Klientai rekomenduoja

Šį rašto darbą rekomenduoja mūsų klientai. Ką tai reiškia?

Mūsų svetainėje pateikiama dešimtys tūkstančių skirtingų rašto darbų, kuriuos įkėlė daugybė moksleivių ir studentų su skirtingais gabumais. Būtent šis rašto darbas yra patikrintas specialistų ir rekomenduojamas kitų klientų, kurie po atsisiuntimo įvertino šį mokslo darbą teigiamai. Todėl galite būti tikri, kad šis pasirinkimas geriausias!