Konspektai

Baltymai konspektas

9.4   (2 atsiliepimai)
Baltymai konspektas 1 puslapis
Baltymai konspektas 2 puslapis
Baltymai konspektas 3 puslapis
www.nemoku.lt
www.nemoku.lt
Aukščiau pateiktos peržiūros nuotraukos yra sumažintos kokybės. Norėdami matyti visą darbą, spustelkite peržiūrėti darbą.
Ištrauka

Baltymai – tai biologiškai aktyvios molekulės, sudarytos iš vienos ar daugiau polipeptidinių grandinių.
(O), vandenilis (H), azotas (N) ir priklausomai nuo baltymą sudarančių aminorūgščių gali būti sieros (S).
ir radikalas (žymimas –R). Aminorūgštys tarpusavyje skiriasi tik radikalu.
Pagal radikalą, galima išskirti 20 aminorūgščių, įeinančių į baltymų sudėtį.
aminorūgšties vaidmenį polipeptidinėje grandinėje.
Aminorūgštys tarpusavyje jungiasi kovalentiniu
peptidiniu ryšiu. Šis ryšys susidaro tarp vienos
aminorūgšties karboksi grupės ir kitos
aminorūgšties amino grupės dehidratacijos
(kondensacijos) reakcijos metu. Susidarius
ryšiui, likę šių grupių atomai vadinami peptidine
grupe (žiūrėti paveikslėlyje).
Baltymų struktūros
1. Pirminė baltymo struktūra. Tai aminorūgščių, sujungtų peptidiniais ryšiais seka. Ji nesudaro
erdvinės struktūros. Aminorūgščių seka yra specifinė kiekvienam baltymui.
2. Antrinė baltymo struktūra. Tai erdvinė struktūra, kurią palaiko vandeniliniai ryšiai, susidarantys
tarp peptidinių grupių. Yra skiriami du antrinės struktūros tipai: α spiralė ir β klostė.
3. Tretinė baltymo struktūra. Tai erdvinė struktūra, kurią stabilizuoja ryšiai tarp radikalų. Ryšiai tarp
radikalų gali būti kelių tipų:
 Hidrofobinė sąveika (tarp
nepolinių aminorūgščių)
 Joninis ryšys (tarp krūvį
turinčių aminorūgščių)
 Vandenilinis ryšys (tarp
polinių aminorūščių)
 Disulfidiniai tilteliai (tarp
dviejų cisteino
aminorūščių)
Tretinė struktūra yra specifinė
kiekvienam baltymui ir lemia jo
funkcinį aktyvumą. Suardžius tretinę struktūra (pavyzdžiui, denatūruojant) iš dalies, arba
visiškai išnyksta baltymo biologinės ypatybės.
4. Ketvirtinė baltymo struktūra. Ji yra būdinga
baltymams, sudarytiems iš kelių
polipeptidinių grandinių. Grandinės
tarpusavyje susijungia nekovalentinėmis
jungtimis. Vienas iš ketvirtinę struktūra
turinčių baltymų – hemoglobinas. Jis yra
sudarytas iš 4 polipeptidinių grandinių –
dviejų α ir dviejų β.
Denatūracja – tai baltymo erdvinės struktūros praradimas. Suardžius tretinė baltymo struktūrą pakinta
ir baltymo funkcinis aktyvumas. Denatūraciją...

Daugiau informacijos...

Šį darbą sudaro 546 žodžiai, tikrai rasi tai, ko ieškai!

★ Klientai rekomenduoja


Šį rašto darbą rekomenduoja mūsų klientai. Ką tai reiškia?

Mūsų svetainėje pateikiama dešimtys tūkstančių skirtingų rašto darbų, kuriuos įkėlė daugybė moksleivių ir studentų su skirtingais gabumais. Būtent šis rašto darbas yra patikrintas specialistų ir rekomenduojamas kitų klientų, kurie po atsisiuntimo įvertino šį mokslo darbą teigiamai. Todėl galite būti tikri, kad šis pasirinkimas geriausias!

Detali informacija
Darbo tipas
Lygis
Mokyklinis
Failo tipas
PDF dokumentas (.pdf)
Apimtis
3 psl., (546 ž.)
Darbo duomenys
  • Biologijos konspektas
  • 3 psl., (546 ž.)
  • PDF dokumentas 2 MB
  • Lygis: Mokyklinis
www.nemoku.lt Atsisiųsti šį konspektą
Privalumai
Pakeitimo garantija Darbo pakeitimo garantija

Atsisiuntei rašto darbą ir neradai jame reikalingos informacijos? Pakeisime jį kitu nemokamai.

Sutaupyk 25% pirkdamas daugiau Gauk 25% nuolaidą

Pirkdamas daugiau nei vieną darbą, nuo sekančių darbų gausi 25% nuolaidą.

Greitas aptarnavimas Greitas aptarnavimas

Išsirink norimus rašto darbus ir gauk juos akimirksniu po sėkmingo apmokėjimo!

Atsiliepimai
www.nemoku.lt
Dainius Studentas
Naudojuosi nuo pirmo kurso ir visad randu tai, ko reikia. O ypač smagu, kad įdėjęs darbą gaunu bet kurį nemokamai. Geras puslapis.
www.nemoku.lt
Aurimas Studentas
Puiki svetainė, refleksija pilnai pateisino visus lūkesčius.
www.nemoku.lt
Greta Moksleivė
Pirkau rašto darbą, viskas gerai.
www.nemoku.lt
Skaistė Studentė
Užmačiau šią svetainę kursiokės kompiuteryje. :D Ką galiu pasakyti, iš kitur ir nebesisiunčiu, kai čia yra viskas ko reikia.
Palaukite! Šį darbą galite atsisiųsti visiškai NEMOKAMAI! Įkelkite bet kokį savo turimą mokslo darbą ir už kiekvieną įkeltą darbą būsite apdovanoti - gausite dovanų kodus, skirtus nemokamai parsisiųsti jums reikalingus rašto darbus.
Vilkti dokumentus čia:

.doc, .docx, .pdf, .ppt, .pptx, .odt