Globinų vaidmuo pernešant deguonį

Globinų vaidmuo pernešant deguonį • • PO2 jūros lygyje yra apie 140 torų • PO2 3 km aukštyje – mažiau nei 85 torų • Mioglobinas ir hemoglobinas • Mioglobinas ir hemoglobinas - tai hemoproteinai, kurių fiziologinė reikšmė yra susijusi su jų geba prisijungti molkulinį deguonį • Žinduolių organizme deguonį perneša hemoglobinas (Hb); • Raumenyse deguonį prisijungia mioglobinas (Mb). Erdvinė mioglobino struktūra • 153 aminorūgštys • Daugiau nei 75% α-spiralė (8 spiralizuotos sritys; • A-H) • 1 prostetinė grupė – hemas • Erdvinė Hb struktūra • Hb yra tetrameras, sudarytas iš 4 dviejų rūšių subvienetų - α2β2 (tai pagrindinė suaugusio žmogaus Hb forma – HbA) • α-subvienetai –141 aminorūgštis; β-subvienetai –146 aminorūgštys • Stipresnė sąveika tarp α ir β subvienetų • Porfirinų struktūra Heme esančio Fe sudaromi ryšiai • O2 prisijungia prie hemo (prostetinės grupės), sudarytos iš organinės dalies ir geležies atomo • Hemo grupė lokalizuota hidrofobiniame baltymo globino molekulės plyšyje • Geležies atomas prisijungia prie 4 azoto atomų protoporfirino žiedo centre. • Geležies atomas sudaro papildomus ryšius kiekvienoje hemo plokštumos pusėje: • 5-asis ryšys - Fe yra prisijungęs prie F8 His (proksimalinio His; His93) • 6-asis ryšys – jungiasi O2 (tarp Fe ir distalinio E7 His; His64) • Tik fero forma ((ferohemoglobinas, Fe2+) prisijungia O2 • Distalinis His apsaugo Fe2+ nuo oksidacijos Heme esančio Fe sudaromi ryšiai O2 prisijungimo geometrija Anglies monoksido poveikis • Prie izoliuoto hemo CO prisijungia 25,000 kartų stipriau nei O2 • Mioglobinas ir hemoglobinas CO prisijungia 200 kartų stipriau nei O2 • Baltymuose CO silpniau prisijungia dėl erdvinių trukdymų (trukdo distalinis His) Hemoglobino ligandai • Forma • • Fe oksidacijos laipsnis • Pozicija 5 • • Pozicija 6 • • Deoksihemoglobinas • +2 • His F8 • tuščia • Oksihemoglobinas • +2 • His F8 • O2 • Karboksihemoglobinas • +2 • His F8 • CO • Ferihemoglobinas • +3 • His F8 • H2O Hb ir Mb prisotinimo deguonimi kreivės ◦ Prisotinimas (Y) = užimtos O2 prisijungimo vietos/visos O2 prisijungimo vietos ◦ P50 = parcialinis O2 slėgis, kuriam esant užimta 50% visų galimų prisijungimo vietų. ▪ Mb P50 = 1 toras. ▪ Hb P50 = 26 torai Funkcinės hemoglobino charakteristikos (alosterija) • Ligando (O2) prisijungimas keičia subvieneto konformaciją • Konformaciniai pokyčiai viename subvienete perduodami kitiems subvienetams • Prisijungiant O2 molekulei, nutraukiami keli druskų tilteliai • Funkcinės hemoglobino charakteristikos (alosterija) • R (relaksuota) forma---------------->  T (taut) forma (oksihemoglobinas)    nH+ + Hb(O2)4 • • CO2 + H2O --------> H2CO3 ------> H+ + HCO3 • karboanhidrazė • • CO2 + Hb-NH2 H+ + Hb-NH-COO- • hemoglobino karbamatai • Boro efektas – vandenilio jonų koncentracijos padidėjimas sumažina deguonies prisijungimą prie Hb. 2,3-bisphosphoglycerate (2,3-BPG) • Viena 2,3 BPG molekulė jungiasi prie Hb tetramero centrinėje molekulės ertmėje • Stabilizuojama T konformacija susidarant papildomiems “druskų tilteliams” tarp β-subvienetų • 2,3 BPG prisijungimas palengvina O2 atidavimą audiniuose • 2,3 BPG koncentracija padidėja audinių hipoksijos atvejais (anemija, plaučių disfunkcija, rūkymas, kopiant į kalnus) Pagrindiniai žmogaus hemoglobino tipai •   • • Tipas • • Subvienetai • • Reikšmė • • HbA • • α2 β2 • • 97 proc. suaugusiųjų Hb • • HbA2 (minorinis) • • α2 δ2 • • 2-3 proc. suaugusiųjų Hb • • HbF • • α2 γ2 • • Pagrindinis Hb 2-ame ir 3-ame nėštumo trimestre • HbF • • Žmogaus vaisiaus HbF struktūra yra α2 γ2 • γ-subvienete vietoje β-subvienete esančios aminorūgšties • His 143 padėtyje yra krūvio neturinti aminorūgštis Ser • Tai sąlygoja daug mažesnį HbF giminingumą 2,3 BPG molekulei ir didesnį giminingumą O2 • Hb F P50 = 19 torų

Daugiau informacijos...

★ Klientai rekomenduoja

Šį rašto darbą rekomenduoja mūsų klientai. Ką tai reiškia?

Mūsų svetainėje pateikiama dešimtys tūkstančių skirtingų rašto darbų, kuriuos įkėlė daugybė moksleivių ir studentų su skirtingais gabumais. Būtent šis rašto darbas yra patikrintas specialistų ir rekomenduojamas kitų klientų, kurie po atsisiuntimo įvertino šį mokslo darbą teigiamai. Todėl galite būti tikri, kad šis pasirinkimas geriausias!