Aminorūgštys - skaidrės

Aminorūgštys 1 Aminorūgštys Aminorūgštimis vadinamos organinės medžiagos, turinčios karboksi- ir amino- grupes 2 -Aminorūgštys – baltymų struktūriniai monomerai Gamtoje randama daugiau kaip 700 skirtingų aminorūgščių. Baltymuose yra 20 pagrindinių aminorūgščių (dabar priskiriamos dvi papildomos, todėl dažnai nurodoma 22 aminorūgštys), visos jos yra α-aminorūgštys, skiriasi tik šoninės grupės R struktūra Pirmąją aminorūgštį 1806 metais išskyrė ir nustatė struktūrą prancūzų chemikai Louis-Nicolas Vauquelin ir Pierre Jean Robiquet. Tą rūgštį pavadino asparagus, dabar vadinama asparaginu. Terminas amino acid anglų kalboje naudojamas nuo 1898 metų. 3 Aminorūgščių anglies atomai žymimi graikų abėcėlės raidėmis -Aminorūgštys 4 -Aminorūgštys Aminorūgštys skiriasi savo šoninėmis grupėmis 5 2-aminopropano rūgštis 2-amino-3-hidroksipropano rūgštis Aminorūgščių klasifikacija • Struktūrinė - remiasi aminorūgščių šoninės grupės R struktūra • alifatinės aminorūgštys • hidroksigrupes (-OH ) turinčios aminorūgštys • sieros turinčios aminorūgštys • aromatinės aminorūgštys • ciklinės aminorūgštys • bazinės aminorūgštys • rūgštinės aminorūgštys ir jų amidai 6 Aminorūgščių šoninės grupės nepolinės, aromatinės nepolinės, alifatinės polinės, turinčios krūvį polinės, neturinčios krūvio 7 Nepolinės aminorūgštys Glicinas (Gly, G) Alaninas (Ala, A) Valinas (Val, V) Leucinas (Leu, L) Izoleucinas (Ile, I) Metioninas (Met, M)Prolinas (Pro, P) Fenilalaninas (Phe, F) Triptofanas (Trp, W) 8 Nepolinės, šoninės grupės alifatinės Alaninas (A) Valinas (V) Leucinas (L) Izoleucinas (I) Metioninas (M) Glicinas (G) 9 Nepolinės, šoninės grupės aromatinės Aromatinės aminorūgštys sugeria trumpabangę šviesą, λ= 280nm (A280) Fenilalaninas (F) Phe Triptofanas (W) Trp 10 Prolinas (Pro, P) Prolinas pagal cheminę struktūrą yra imino rūgštis, nes neturi pirminės aminogrupės (-NH2). Prolinas 11 Tirozinas (TYR, Y) Polinės šoninės grupės, neturinčios krūvio Serinas (Ser, S) Treoninas (Thr, T)Cisteinas (Cys, C) Asparaginas (Asn, N) Glutaminas (Gln, Q) 12 Polinės šoninės grupės, neturinčios krūvio (OH) Serinas (S) Treoninas (T) Cisteinas (C) 13 Polinės šoninės grupės, neturinčios krūvio Aminorūgščių amidai Asparaginas (N) Glutaminas (Q) 14 Polinės šoninės grupės, turinčios neigiamą krūvį Asparto rūgštis (Asp, D) Glutamo rūgštis (Glu, E) 15 Polinės šoninės grupės, turinčios neigiamą krūvį Aspartatas (D) Glutamatas (E) 16 Polinės šoninės grupės, turinčios teigiamą krūvį Lizinas Lys, K Argininas Arg, RHistidinas His, H 17 Polinės šoninės grupės, turinčios teigiamą krūvį Lizinas (K) Argininas (R) Histidinas (H) 18 Selenocisteinas Selenocisteinas (Sec, U) – laikoma 21-ąja aminorūgštimi, nors ji nėra kuoduojama įprastinio genetinio kodo kaip kitos baltymų struktūroje esančios aminorūgštys. Šią aminorūgštį koduoja UAG kodonas, kuris yra Stop kodonas. 19 Pirolizinas Aminorūgštis, kurią koduoja atitinkamas kodonas, randama archėjose ir bakterijose, kuriose yra fermentai, katalizuojantys metano susidarymą. Aminorūgštis panaši į liziną, tik turi papildomą pirolino žiedą, prijungtą prie lizino šoninės grandinės ε amino grupės. Pirolizinas laikomas 22-ąja proteinogenine aminorūgštimi, IUPAC/IUBMB nomenklatūros komitetas suteikė oficialų trijų raidžių sutrumpinimą – Pyl, vienos raidės žymėjimas O. Pyl, O 20 Vandens molekulė Vandens molekulė Vandens molekulės sąveika su jonu 21 HIDROFOBIŠKUMAS Aminorūgščių klasifikacija Remiantis aminorūgšties hidrofobiškumu skirtstomos į: Hidrofobines Hidrofilines Aminorūgščių sąveika su vandeniu Labai hidrofobiškos Labai hidrofiliškos Vidutiniškai hidrofobiškos Švelniai hidrofobiškos Vidutiniškai hidrofiliškos 22 Nestandartinės aminorūgštys Nestandartinės aminorūgštys susidaro modifikavus aminorūgštis jau po baltymo biosintezės 23 24 Modifikuotos aminorūgštys Hidroksiprolinas ir hidroksilizinas • 4-Hidroksiprolinas susidaro hidroksilinant proliną, katalizuoja fermentas prolino hidroksilazė. Tai prolino modifikacija po baltymo biosintezės. • Hidroksiprolino daug yra baltymo kolageno sudėtyje. Aminorūgštys prolinas ir hidroksiprolinas labai svarbios kolageno spiralinės struktūros - susiformavimui ir stabilumui. Be to, hidroksiprolinas randamas elastino ir augalų ląstelių sienelių glikoproteinų sudėtyje. • 5-Hidroksilizinas – tai hidroksilintas lizinas, randamas kolageno sudėtyje. Hidroksilizino susidarymą iš lizino katalizuoja fermentas lizino hidroksilazė. 25 Retos aminorūgštys 6-N-metillizinas randamas baltyme miozine Gama-karboksiglutamatas – protrombine, reikalingas kraujo krešėjimui Dezmozinas - kolagene 26 Ši klasifikacija remiasi organizmo gebėjimu sintetinti tam tikras aminorūgštis • pakeičiamos aminorūgštys – organizmas geba sintetinti • nepakeičiamos aminorūgštys – organizmas nesintetina, arba sintetina nepakankamai, todėl būtina gauti su maisto baltymais. Biologinė arba fiziologinė aminorūgščių klasifikacija Nepakeičiamos aminorūgštys: Tai - valinas, leucinas, izoleucinas, treoninas, lizinas, metioninas, fenilalaninas ir triptofanas. Argininas ir histidinas yra nepakeičiamos aminorūgštys tik intensyvios baltymų biosintezės laikotarpiu, organizmui augant ar sveikstant po sunkių ligų. 27 Baltymai, kurių sudėtyje yra visos nepakeičiamos aminorūgštys yra laikomi pilnaverčiais baltymais (complete proteins). Tokių baltymų šaltinis yra mėsa, žuvis, pieno produktai, kiaušiniai. Suaugusiam žmogui per parą reikėtų suvalgyti apie 50 g pilnaverčių baltymų. Baltymai, kuriuose trūksta vienos ar kelių nepakeičiamų aminorūgščių yra nepilnaverčiai (incomplete proteins) baltymai. Ne visos aminorūgštys yra augalinės kilmės baltymuose. . Biologinė arba fiziologinė aminorūgščių klasifikacija Food Source Amino Acid Deficiency Soy none wheat, rice, oats lysine Corn lysine, tryptophan Beans methionine, tryptophan peas methionine almonds, walnuts lysine, tryptophan Esama augalų, turinčių pakankamą kiekį visų aminorūgščių: sojos ir bolivinės balandos, burnočiai, grikiai, šalavijų sėklos 28 Aminorūgščių dariniai Tirozinas Triptofanas Epinefirinas Melatoninas Hormonai 29 Skydliaukės hormonas Tiroksinas Dopaminas Neurosiuntiklis Aminorūgščių dariniai 30 Biologiškai aktyvios medžiagos • Herbicidas glifosatas -glicino darinys (Roundup®) naikina augalus • Glifosatą kaip herbicidą 1970 m atrado John E. Franz. • Glifosfatas blokuoja fenilalanino, tirozino ir triptofano biosintezę, nes slopina fermentą 5- enolpiruvilšikimato 3-fosfato sintazę (EPSPS), kuris katalizuoja aromatinių aminorūgščių biosintezės tarpinio junginio susidarymą. Trūkstant aminorūgščių augalai negali sintetinti reikalingų baltymų. • Fermentas EPSPS randamas tik augaluose ir mikroorganizmuose, gyvūnai šio fermento neturi Glifosatas 31 Metilaminoalaninas Guamo salos gyventojai (Ramiojo vandenyno vakaruose) dažnai serga viena sklerozės forma (Lou Geringo liga), panašia į Parkinsono ligą. Cycas circinalis sėklose rasta aminorūgšties alanino analogo β- metilamino-L-alanino, kuris prisijungia neuronuose prie glutamato receptorių ir pažeidžia nervinio imulso perdavimą. 32 Oksalildiaminopropiono rūgštis Lathyrus sativus Iliustrated biochemistry Neurosiuntiklio glutamato struktūrinis analogas randamas žoliniuose žirniuose Lathyrus sativus. Neurotoksinas. 33 Glu Keturios grupės sujungtos su anglies atomu, gali įgauti dvi skirtingas erdvines konfigūracijas, kurios yra veidrodinis viena kitos atspindys Erdvinė aminorūgščių struktūra Tokios dvi erdvinių izomerų formos vadinamos enantiomerais Chiralinis centras Izomerais vadinami tos pačios molekulinės formulės skirtingi junginiai 34 Erdvinė aminorūgščių struktūra Bioorganinėje chemijoje ir biochemijoje priimta naudoti simbolius D ir L apibūdinti aminorūgščių ir angliavandenių atomų konfigūraciją pagal glicerolio aldehido konfigūraciją. L glicerolio aldehidas L aminorūgštis 35 D ir L izomerija Baltymuose yra tik L- aminorūgštys D- aminorūgščių gamtoje taip pat pasitaiko, jos gana retos, randamos bakterijų sienelių peptidoglikano ar antibiotikų sudėtyje 36 D (dextrorotary) - simbolis, nurodantis tokią asimetrinio atomo santykinę konfigūraciją, kokia yra dešiniojo sukimo glicerolio aldehido molekulėje. L (levorotatory) - simbolis, nurodantis tokią pat asimetrinio atomo santykinę konfigūraciją, kokia yra kairiojo sukimo glicerolio aldehido molekulėje. Pastaruoju metu tokia nomenklatūra taikoma tik -aminorūgštims ir angliavandeniams. D ir L izomerija 37 • R,S – Nomenklatūra (R rectus (lot. dešinė) S sinister (lot. kairė)) - absoliučiosios konfigūracijos apie asimetrinį centrą apibūdinimas žymimas simboliais R ir S. Norint tai padaryti: a) nustatomas skirtingų grupių prie asimetrinio centro vyresniškumas; b) į molekulės modelį arba į jo projekcinę/perspektyvinę formulę žiūrima taip, kad mažiausią vyresniškumą turinti grupė būtų nukreipta nuo stebėtojo. Tokiu atveju, jei trijų likusių pakaitų vyresniškumo seka mažėja pagal laikrodžio rodyklę, asimetrinio centro konfigūracija yra R. Priešingu atveju konfigūracija yra S. R ir S izomerija H 1.88 pH>3.65 53 Aminorūgščių izoelektrinis taškas pH1.88 Krūvis -2 pH>9.60 pH3.65 pH9.60 54 Labai rūgštinė terpė Vidutiniškai rūgštinė terpė (pH apie +2,9) Cviterionas (neturi krūvio) Vidutinis pH Aukštas pH Krūvis +1 Krūvis -1 Krūvis -2 pI =pKa1+pKa2/2 Aminorūgščių izoelektrinis taškas 55 pI =pKa2+pKa3/2 Aminorūgščių izoelektrinis taškas 56 Aminorūgščių izoelektrinis taškas 57 Histidino sudėtyje yra heterociklinis imidazolo žiedas, tai aromatinis junginys, turintis tris π elektronų poras. Imidazolo žiedas yra plokščios struktūros. Imidazolo žiedo pKa =6,0, imdazolas protonizuotas rūgštinėje terpėje, kai pH mažiau kaip 6, nėra protonizuotas šarminėje terpėje, kai pH daugiau kaip 6. Histidino izoelektrinis taškas 58 Histidinas, kai skirtingas tirpalo pH 59 Aminorūgščių izoelektrinis taškas 60 Kur judės Lys, jei tirpalo pH12? Aminorūgščių judrumas tirpalo pH6 61 Turėdamos rūgštinės (COOH) ir bazinės prigimties (NH2) funkcines grupes, aminorūgštys yra amfoteriniai junginiai, todėl sudaro druskas ir su bazėmis, ir su rūgštimis Cheminės aminorūgščių savybės 62 Esterifikacija Karboksigrupei būdingos reakcijos Su alkoholiais sudaro esterius 63 Su aminais ir amoniaku sudaro amidus Karboksigrupei būdingos reakcijos 64 Su sulfinilchloridu, fosforilchloridu, fosforo pentachloridu sudaro chloranhidridus Chloranhidridai, kaip aktyvią C=O grupę turintys junginiai, naudojami peptidų sintezėje Karboksigrupei būdingos reakcijos 65 Redukcija Karboksigrupei būdingos reakcijos Dekarboksilinimas 66 Amino grupei būdingos reakcijos Acilinimo 67 Amino grupei būdingos reakcijos Alkilinimo 68 Reakcija su aldehidais Tokia reakcija su metanaliu taikoma kiekybiniam aminorūgščių nustatymui Serenseno metodu Amino grupei būdingos reakcijos 69 Reaguoja su nitrito rūgštimi Ši reakcija taikoma kiekybiniam aminogrupių nustatymui aminorūgštyse bei baltymuose (pagal išsiskiriančio azoto kiekį). Amino grupei būdingos reakcijos 70 Specifinės α-aminorūgščių savybės Su fenilizotiocianatu sudaro feniltiohidantoino darinius (ciklinius pakeistus amidus) Ši reakcija naudojama peptidų ir baltymų struktūros nustatymui Edmano metodu 71 Su dvivalenčio vario hidroksidu sudaro mėlynos spalvos chelatines (kompleksines) vario druskas Ši reakcija naudojama aminorūgščių identifikavimui Specifinės α – aminorūgščių savybės 72 Sąveika su 2,4-dinitrofluorbenzenu (Sengerio reagentu) Specifinės α – aminorūgščių savybės Ši reakcija naudojama baltymų N-galinės aminorūgšties nustatymui. Sudaro geltonos spalvos dinitrofenildarinius, kurie po to identifikuojami spektrofotometriškai 73 Reakcija su ninhidrinu Specifinės α – aminorūgščių savybės Redukuotas ninhidrinas kondensuojasi su kita ninhidrino molekule ir amoniaku, sudarydamas sudėtingos struktūros violetinį junginį, naudojama kokybiniam amino rūgščių nustatymui 74 Disulfidinio tiltelio susidarymas Specifinės aminorūgščių savybės 75 Aromatinėms aminorūgštims identifikuoti naudojama ksantoproteino reakcija. Veikiant tiroziną koncentruota azoto rūgštimi, susidaro geltonos spalvos nitrojunginys Specifinės aminorūgščių savybės 76 Peptidinio ryšio susidarymas rūgštis aminas amidas Amidinis ryšis 77 Užduotys 1.Kaip atrodys lizino molekulė, kai tirpalo pH 2; 8, 10 arba 12 . 4.Kuri iš šių amino rūgščių yra α-aminorūgštis? 78a. Asn b. Glu c. Pro d. Ser 3. Kurios iš šių amino rūgščių yra polinės? 2.Link kurio (+) ar (-) elektrodo judės šios aminorūgštys elektros lauke tam tikromis sąlygomis? O kurios nejudės? A. Alaninas, kai pH12 B. Valinas, kai pH 7 C. Asparto rūgštis, kai pH 1 D. Argininas, kai pH 13 1 Kaip atrodys lizino molekulė, kai tirpalo pH 2; 8, 10 arba 12 3. Kurios iš šių amino rūgščių yra polinės? a. Asn b. Glu c. Pro d. Ser NH3 +-CH-COOH (CH2)4 NH3 + pH 2 pH 8 NH2-CH-COO- (CH2)4 NH2 NH2-CH-COO- (CH2)4 NH3 + NH3 +-CH-COO- (CH2)4 NH3 + pH 10 pH 12 -1 +1 0 +2 Atsakymai Užduotys 4. Kuri iš šių amino rūgščių yra α-aminorūgštis? 80 2. Link kurio (+) ar (-) elektrodo judės šios aminorūgštys elektros lauke tam tikromis sąlygomis? O kurios nejudės? A. Alaninas, kai pH12 B. Valinas, kai pH 7 C. Asparto rūgštis, kai pH 1 D. Argininas, kai pH 13 A. Alaninas, kai pH12 turi neigiamą krūvį, judės link + B. Valinas, kai pH 7 (pI apie 6), ties 7 gali turėti nedidelį -, turėtų judėti link +, nežinant tiksliai pI galima teigti, kad neutralioje terpėje nejudės visai. C. Asparto rūgštis, kai pH 1 turi teigiamą krūvį judės link - D. Argininas, kai pH 13 turi neigiamą krūvį judės link +

Daugiau informacijos...

★ Klientai rekomenduoja

Šį rašto darbą rekomenduoja mūsų klientai. Ką tai reiškia?

Mūsų svetainėje pateikiama dešimtys tūkstančių skirtingų rašto darbų, kuriuos įkėlė daugybė moksleivių ir studentų su skirtingais gabumais. Būtent šis rašto darbas yra patikrintas specialistų ir rekomenduojamas kitų klientų, kurie po atsisiuntimo įvertino šį mokslo darbą teigiamai. Todėl galite būti tikri, kad šis pasirinkimas geriausias!